Научно-практическая статья спикера II Международной фитнес-конвенции «Т.Р.И.У.М.Ф.» Арутюна Бабаляна
Известно около 200 природных аминокислот, из них только 20 входят в состав белков. Эти аминокислоты называют протеиногенными — строящими белки. В организме человека наряду с протеиногенными аминокислотами можно найти и другие, которые играют иную роль, например, орнитин, аланин, таурин и др.. Многие из протеиногенных аминокислот в организме человека выполняют важные самостоятельные функции, например, глицин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты являются биологически активными соединениями, фенилаланин, тирозин и триптофан служат источником образования биогенных аминов и других биорегуляторов, глицин и таурин входят в состав желчных кислот.
Стереоизомеры аминокислот. Из-за асимметрии молекулы аминокислоты, за исключением глицина, могут существовать в форме двух D- или L-стереоизомеров — оптических изомеров, которые представляют собой зеркальные изображения друг друга. В ходе биосинтеза белка в его состав попадают только L-аминокислоты. Следует подчеркнуть, что присутствие в составе белка L-аминокислот определяет его структуру и свойства. D-аминокислоты никогда не включаются в белки в процессе биосинтеза. В то же время в составе белка можно обнаружить и D-аминокислоты. Причина этого парадокса заключается в том, что для аминокислот характерна медленная самопроизвольная неферментативная рацемизация, в результате котороий в составе белка появляются D-аминокислоты. По этой причине структура белка со временем начинает меняться, могут изменяться и его своийства. Это является одним из механизмов старения белков, что вызывает необходимость их непрерывного обновления.
Онкотическое давление. Гидрофобные аминокислоты, как правило, располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные — на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка. Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток. Гидрофильность белков крови обеспечивают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах. При уменьшении содержания белка в организме человека в первую очередь уменьшается количество плазменных белков, что приводит к снижению онкотического давления крови, выходу жидкости из кровеносноий системы в межклеточноепространство, что может приводить к возникновению безбелковых (голодных) отеков. Гидрофильность пищевых белков обеспечивает их способность набухать, образовывать студни, эмульсии и пены. Гидрофильность белков клейковины злаков определяет качество зерна и его хлебопекарные свойства.
Функциональная классификация аминокислот. С физиологических позиций аминокислоты можно разделить на:
- Протеиногенные, которые входят в состав белка (20 аминокислот), и непротеиногенные, не входящие в состав белка, но выполняющие в организме человека другие важные функции.
- Заменимые (8 аминокислот) и незаменимые (12 аминокислот). О них мы будем говорить ниже.
- Глюкогенные, которые превращаются в глюкозу и далее в гликоген или расщепляются по пути метаболизма глюкозы с образованием АТФ. Глюкогенными, в той или иной степени, являются подавляющее большинство — 19 аминокислот, за исключением леицина.
- Кетогенные, которые могут превращаться в кетоновые тела (короткоцепочечные жирные кислоты). Кетогенными являются 6 аминокислот: изолеицин, леицин, лизин, тирозин, триптофан и фенилаланин.
При длительном голодании это приводит к массивному распаду мышечного белка и снижения содержания белка и его фракций в сыворотке крови. Диеты с низким (недостаточным) количеством углеводов также ведут к деградации мышечных и сывороточных белков.
Цикл аланина, который характерен для мышечной ткани (рис. 3). При дефиците глюкозы в организме или при голодании усиливается катаболизм мышечных белков с освобождением свободных аминокислот, около 50% которых составляет аланин [2]. Аланин поступает в печень, где из него образуется пируват, который включается в глюконеогенез. Когда в мышечной ткани возобновляется биосинтез белка, возникает потребность в аланине, который начинает синтезироваться из пирувата. В свою очередь источником пирувата является глюкоза, из которой он образуется в результате гликолиза. Таким образом, аланин завершает свой кругооборот.
В основе разноголосицы в определении важности и незаменимости тех или иных аминокислот лежат особенности их биосинтеза и метаболизма в организме человека. За исключением двух аминокислот — лизина и треонина, которые являются у человека абсолютно незаменимыми, остальные «незаменимые» аминокислоты в определенных количествах могут синтезироваться за счет реакций трансаминирования, но объем их синтеза является недостаточным.
Ряд незаменимых аминокислот являются предшественниками для синтеза заменимых. Например, из незаменимой аминокислоты фенилаланина синтезируется заменимая аминокислота тироин, а из незаменимого метионина — заменимый цистеин. Установлено, что до 80–89% метионина может трансформироваться в цистеин, а 70–75% фенилаланина — в тирозин [2]. По этой причине незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина требуется больше, так как существенная их часть должна расходоваться на образование цистеина и тирозина. Аминокислоты цистеин и тирозин по своему физиологическому значению близки к незаменимым аминокислотам, к которым их относили ранее. Таким образом, поступление с пищей цистеина и тирозина позволяют сократить потребность в незаменимых аминокислотах метионине и фенилаланине.
С метаболических позиций абсолютно заменимыми являются глютаминовая кислота и серин, которые в необходимых количествах синтезируются из кетокислот. Биосинтез остальных «заменимых» аминокислот в организме человека ограничен. По этой и другим причинам полностью обеспечить потребность организма только за счет биосинтеза большинства заменимых аминокислот невозможно.
Однако для обеспечения «надежного уровня потребления», белка требуется больше — 56,25–57,5 г белка казеина в сутки при калорийности пищевого рациона около 3000 ккал/ сутки.
Выделяют «оптимальную потребность человека в белке», которая должна превышать надежный уровень на 50% и будет составлять 84,4–87,5 г белка/сутки
Чем ниже биологическая ценность белка, тем больше его требуется. Однако в этом случае некоторые аминокислоты будут поступать в организм человека в избыточном количестве, превышающем текущие потребности, связанные с биосинтезом белка и специфическим метаболизмом отдельных аминокислот.
Потребность в белке во многом зависит от калорийности и состава других компонентов пищевого рациона — углеводов и липидов (табл. 14). Низкокалорийные диеты или диеты с недостаточным количеством углеводов увеличивают потребность в белке, поскольку часть белка начинает расходоваться для образования глюкозы и кетоновых тел. При отсутствии в пищевом рационе углеводов и жиров для достижения азотистого равновесия пищевого белка требуется в 5 раз больше
Белок пищи необходим не только для биосинтеза белков организма, но и для решения энергетических проблем, особенно в критических ситуациях.
- Отдельные аминокислоты пищевого белка выполняют в организме самостоятельную функцию, что необходимо учитывать при назначении аминокислот, используя отдельные аминокислоты для коррекции питания.
- Идеальными белками по составу и пропорциям незаменимых аминокислот являются белки молока и куриного яйца и в меньшей степени — белки мяса. Растительные белки содержат аминокислоты в иных пропорциях и дефицитны по большинству незаменимых аминокислот.
- Избыточное потребление белковой пищи «не идет нам впрок», поскольку лишние аминокислоты пищи будут разрушаться, а белковый азот удаляться из организма. Потребление белка должно быть равномерным на протяжении суток, что позволяет оптимизировать его всасывание и утилизацию, а также свести к минимуму потери аминокислот.
- Умеренное потребление белка не является столь катастрофичным для организма человека, поскольку при этом снижаются потери аминокислот.
- Для достижения разных целей необходимы белковые модули с разным количеством и соотношением как заменимых, так и незаменимых аминокислот.
