Белки.
Белки – биополимеры нерегулярного строения, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 видов аминокислот, при этом количество аминокислот и последовательность их соединения в разных белковых молекулах отличается. В результате белки имеют очень разнообразное строение и, как следствие, разнообразные свойства и функции.
Уровни организации белковой молекулы (структура белка).
Структура Особенности строения Какими связями поддерживается Ассоциативный ряд
Первичная Полипептидная цепь, т.е. определенное количество аминокислот, соединенных в цепочку. Формируется на рибосомах в процессе трансляции. Поддерживается прочными ковалентными связями, которые в данном случае называются пептидными. Натянутый (т.е. прямой) телефонный шнур (тот самый, который соединяет трубку стационарного телефона с самим аппаратом).
Вторичная Полипептидная цепь, скрученная в спираль или сложенная в «гармошку». Поддерживается непрочными, но многочисленными водородными связями. Тот же шнур только в покое. Обратите внимание, как он сворачивается в спираль.
Третичная Может иметь шаровидную форму (глобула), или форму нити (фибрилла), или что-то вроде трубочки и т.п. Поддерживается связями, возникающими между радикалами аминокислот. В основном эти связи слабые (гидрофобные, водородные, ионные), но среди них особое место занимают дисульфидные мостики – малочисленные, но прочные связи. Тот же шнур только скомканный. Обратите внимание, что спираль (как бы вторичная структура) сохранилась, но при этом образовалась новая пространственная конфигурация.
Четвертичная Несколько полипептидных цепей, объединенных в один комплекс. Поддерживается теми же связями, что и третичная структура. Несколько телефонных шнуров, скомканных в одно целое.
Ниже представлен классический рисунок, изображающий различные уровни организации молекулы гемоглобина. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры обозначены цифрами 1-4 соответственно.
Функции белков.
• Строительная функция белков одна из самых важных, поскольку они входят в состав всех клеточных структур (мембран, органоидов и цитоплазмы). Фактически белки – основной строительный материал для организма. Рост и развитие организма без достаточного количества белка не могут происходить нормально. Именно поэтому растущий организм должен обязательно получать с пищей белки.
• Ферментативная функция белков не менее важна. Большинство химических реакций, происходящих в клетке, были бы не возможны без участия биологических катализаторов – ферментов. Почти все ферменты (энзимы) по своей природе являются белками. Каждый фермент ускоряет только одну реакцию (или реакцию одного типа). В этом выражается специфичность ферментов. Кроме того, ферменты действуют в довольно узком диапазоне температур. Повышение температуры приводит к их денатурации и потере каталитической активности. Примером типичного фермента является каталаза, расщепляющая пероксид водорода, образовавшийся в ходе обмена, на воду и кислород (2H2O2 → 2H2O + O2). Действие каталазы можно наблюдать при обработке перекисью кровоточащей раны. Выделяющийся газ - кислород. Можно также обработать перекисью нарезанные клубни картофеля. Произойдет то же самое.
• Транспортная функция белков заключается в переносе различных веществ. Одни белки осуществляют транспорт в масштабах целого организма. Например, гемоглобин крови переносит кислород и углекислый газ по всему телу. Другие белки, встроенные в мембраны клеток, обеспечивают транспорт различных веществ в клетку и из неё. Типичный пример калий-натриевый насос – сложный белковый комплекс, выкачивающий из клетки натрий и закачивающий в неё калий.
• Двигательную функцию белков не надо путать с транспортной. В данном случае речь идет о движении организма или отдельных его частей относительно друг друга. В качестве примера можно привести белки, входящие в состав мышечной ткани: актин и миозин. Взаимодействие этих белков и обеспечивает сокращение мышечного волокна.
• Защитная функция выполняется многими специфическими белками. Антитела, вырабатываемые лимфоцитами в кровь, защищают организм от болезнетворных микроорганизмов. Особые клеточные белки интерфероны обеспечивают противовирусную защиту. Протромбин плазмы участвуют в свертывании крови, предохраняя организм от потерь крови.
• Регуляторную функцию выполняют белки, являющиеся гормонами. Типичный белковый гормон инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. Ещё один белковый гормон – гормон роста.
Денатурация и ренатурация белков.
Важнейшей особенностью большинства белков является неустойчивость их структуры при нефизиологических условиях. При повышении температуры, изменении pH среды, воздействии растворителей и т.п. связи, поддерживающие пространственную структуру белка, разрушаются. Происходит денатурация, т.е. нарушение природной структуры белка. В первую очередь разрушаются четвертичная и третичная структуры. Если действие неблагоприятного фактора не прекращается или усиливается, то разрушаются вторичная и даже первичная структура. Разрушение первичной структуры – разрыв связей между аминокислотами – означает конец существованию молекулы белка. Если же первичная структура сохраняется, то при благоприятных условиях белок может восстановить свою пространственную структуру, т.е. произойдет ренатурация.
Например, при жарке яиц под влияние высокой температуры с яичным белком происходят следующие изменения: был жидким и прозрачным, стал твердым и непрозрачным. Однако, после остывания белок не становится опять прозрачным и жидким. В данном случае ренатурация не происходит, т.к. при жарке разрушилась первичная структура белка.
