Уважаемые коллеги, доброго времени суток! Представляем вам китайское научное издание Synthetic and Systems Biotechnology. Журнал имеет первый квартиль, издается в KeAi Publishing Communications Ltd., находится в открытом доступе, его SJR за 2020 г. равен 1,402, импакт-фактор - 4,781, электронный ISSN - 2405-805X, предметные области - Биомедицинский инжиниринг, Прикладная микробиология и биотехнологии, Структурная биология, Генетика. Вот так выглядит обложка:
Редактором является Лисин Чжан, контактные данные - lxzhang@ecust.edu.cn.
Журнал направлен на продвижение информации об оригинальных исследованиях в области синтетической и системной биологии с уделением особого внимания приложениям к биотехнологии. Это ежеквартальный рецензируемый журнал, который возглавляет главный редактор Лисинь Чжан. К публикации принимаются высококачественные исследования, внимание сосредоточено на интегративных подходах, позволяющих понять и спроектировать биологические системы, а также на исследованиях, направленных на развитие применения систем и синтетической биологии к природным системам. Здесь публикуются статьи, краткие заметки, методы, мини-обзоры, комментарии и обзоры конференций.
Адрес издания - https://www.keaipublishing.com/en/journals/synthetic-and-systems-biotechnology/
Пример статьи, название - Protein-protein interface analysis of the non-ribosomal peptide synthetase peptidyl carrier protein and enzymatic domains. Заголовок (Abstract) - Non-ribosomal peptide synthetases (NRPSs) are attractive targets for biosynthetic pathway engineering due to their modular architecture and the therapeutic relevance of their products. With catalysis mediated by specific protein-protein interactions formed between the peptidyl carrier protein (PCP) and its partner enzymes, NRPS enzymology and control remains fertile ground for discovery. This review focuses on the recent efforts within structural biology by compiling high-resolution structural data that shed light into the various protein-protein interfaces formed between the PCP and its partner enzymes, including the phosphopantetheinyl transferase (PPTase), adenylation (A) domain, condensation (C) domain, thioesterase (TE) domain and other tailoring enzymes within the synthetase. Integrating our understanding of how the PCP recognizes partner proteins with the potential to use directed evolution and combinatorial biosynthetic methods will enhance future efforts in discovery and production of new bioactive compounds. Keywords: Natural products; Protein-protein interactions; Non-ribosomal peptide synthetase; Peptidyl carrier protein; Combinatorial biosynthesis; Synthetic biology
