6 подписчиков
Читаю книгу Джим Аль-Халили, Джонджо Макфадден "Жизнь на грани".
Цитаты и выдержки ниже.
...
Фермент коллагеназа, который Мэри Швейцер использовала для разрушения коллагеновых волокон, выделенных из кости древнего тираннозавра, был обнаружен Джеромом Гроссом в организме лягушки. Этот фермент необходим для того, чтобы преобразовать внеклеточный матрикс головастика в тот период, когда он превращается во взрослую лягушку. В организме динозавра данный фермент выполнял ту же роль. Он продолжает выполнять ее и в человеке: коллагеназа расщепляет коллагеновые волокна, способствуя росту и преобразованию тканей организма в период развития или восстановления после травмы.
...
Уменьшаемся и отправляемся в путешествие на молекулярный уровень, где объекты имеют размер несколько нанометров (несколько миллионных миллиметра). Нить матрикса, словно веревка, сплетена из тысяч отдельных белковых проводков, каждый из которых, в свою очередь, состоит из пучков коллагеновых волокон. Каждая молекула коллагена представляет собой сплетение из трех белковых цепей. Три цепи молекулы коллагена закручены в плотную спираль, напоминающую спираль ДНК, только тройную, а не двойную. Молекула фермента коллагеназы напоминает моллюска, вцепившегося в одну из нитей коллагена и сползающего по ней, раскручивая цепочки тройной спирали и разъединяя пептидные связи. Так за одно мгновение разрушается цепочка, которая в отсутствие коллагеназы сохранила бы свою целостность на протяжении миллионов лет.
...
На первый взгляд молекула коллагеназы кажется бесформенной. Создается впечатление, что она хаотично собрана из разрозненных частей. Однако коллагеназа, как и все ферменты, имеет четкую структуру, в которой каждый атом занимает строго отведенное ему место. Приближаемся к похожему на прищепку ответвлению молекулы фермента, которое, словно моллюск челюстью, фиксирует на месте субстраты реакции — белок коллаген и одну молекулу воды. Это мастерская фермента, в которой осуществляется ускорение (катализ) распада пептидных связей в том месте, где пептидная связь скрепляет аминокислоты. Затем коллагеназа сворачивается и направляется дальше, к следующей пептидной связи в цепочке, чтобы разрушить и её. Это не уменьшенные копии механизмов, сделанных рукой человека. Это нанороботы, сотворенные природой. Их движения оттачивались миллионы лет в процессе естественного отбора.
...
Рассмотрим «челюсти» фермента. Крупный атом с положительным зарядом, висящий под мишенью — местом пептидной связи — это атом цинка, один из резцов, забирающий электрон у атома кислорода одного из субстратов. Другой «резец» фермента — его собственная аминокислота — глутамат. Глутамат располагет свой отрицательно заряженный атом кислорода над местом пептидной связи. Первоначальная роль этой молекулы заключается в том, чтобы оторвать положительно заряженный протон от связанной молекулы воды. Затем она подбрасывает этот протон атому азота, расположенному на одном из концов пептидной связи. Атом азота получает положительный заряд, притягивающий электрон, который участвует в пептидной связи. Как вы помните, электроны служат своего рода клеем пептидных связей. Изъятие электрона из пептидной связи сходно с тем, как если бы мы разъединили склеенные поверхности и соскоблили клей — поверхности бы уже не соединились. После перестановки нескольких электронов из молекулярных «челюстей» фермента наконец высвобождаются продукты реакции — разрушенные пептидные цепочки. Таким образом, реакция, которая без фермента протекала бы как минимум 68 миллионов лет, совершается за несколько наносекунд.
...
Как различные изменения в структуре ферментов влияют на их же активность? Можно предположить, что замена аминокислот, формирующих челюсти и зубы активного центра, повлечет изменения в эффективности фермента. Так и есть. Более того, замена аминокислот, расположенных далеко от активного центра фермента, также весьма серьезно будет влиять на его эффективность. Почему так? Этот вопрос проясняется благодаря квантовой механике.
...
3 минуты
16 июля