Ученые разработали метод, который позволяет точно различить основные типы коллагена — белка, обеспечивающего прочность и эластичность кожи, связок и других соединительных тканей. Коллагены активно используются в медицине для заживления ран, а также служат маркером для выявления заболеваний соединительной ткани. Поэтому новый подход, основанный на соотношении всего двух аминокислот, будет полезен при анализе состава биологических тканей и жидкостей для разработки эффективных материалов для биомедицинских задач. Результаты исследования, поддержанного грантом Российского научного фонда (РНФ), опубликованы в журнале Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy.
Коллаген — это основной белок соединительной ткани, который обеспечивает прочность и эластичность кожи, сухожилий, связок и кровеносных сосудов. В медицине его используют для восстановления поврежденных тканей, а в косметологии — в антивозрастных процедурах. При этом существует около 30 разных типов коллагена, наиболее распространенные из которых — I и III. Их соотношение в разных тканях индивидуально, и оно меняется при заболеваниях, неправильном заживлении ран и в процессе старения. Поэтому важно различать коллагены разных типов и поддерживать правильное их количество в лекарствах. Для определения типов коллагена используют методы оптической спектроскопии, которые позволяют оценить, как вещество и его фрагменты поглощают и рассеивают свет. Однако до сих пор не было общепринятой интерпретации отдельных участков спектров (пиков), считываемых для коллагенов. Это делало анализ неточным и часто приводило к противоречивым результатам.
Ученые из Института автоматики и электрометрии Сибирского отделения РАН (Новосибирск) исследовали молекулы коллагенов I и III типов, а также провели расчеты на молекулярных моделях, чтобы точно определить различия в считываемых с них спектрах.
Авторы проследили, как взаимодействуют со светом отдельные аминокислоты — «кирпичики», из которых построены коллагены, — а также их короткие цепочки. Исследователи записали спектры рассеяния и поглощения света и получили своего рода «отпечатки пальцев» для коллагенов разных типов. Данные на основе молекулярных расчетов сравнили с реальными спектрами. Анализ позволил впервые точно определить, каким аминокислотам соответствуют разные пики на графиках, и понять, какие изменения в спектре связаны с различиями в белках разных типов, а какие — с другими причинами, например, с примесями.
«Мы нашли два четких ориентира в спектрах разных коллагенов — пики аминокислот фенилаланина и пролина. Сравнивая их высоту, мы можем с высокой точностью сказать, с каким типом коллагена имеем дело. Предложенный метод прост и позволит проводить анализ даже сложных многокомпонентных образцов, таких как живые ткани. Поэтому его можно будет использовать не только для контроля медицинских препаратов, но и для диагностики изменений в соединительных тканях при различных заболеваниях. В дальнейшем мы планируем применить полученные знания для анализа состава биожидкостей, включающих вещества, синтезируемые живыми клетками», — рассказывает руководитель проекта, поддержанного грантом РНФ, Николай Суровцев, доктор физико-математических наук, заведующий лабораторией спектроскопии конденсированных сред Института автоматики и электрометрии СО РАН.
***
Больше результатов исследований грантополучателей Российского научного фонда и актуальных новостей из мира науки доступны в социальных сетях РНФ Вконтакте и Телеграм. Подписывайтесь на канал РНФ в национальном мессенджере MAX.
