Попробуйте ответить на такое задание:
Некоторые растения производят необычную аминокислоту под названием канаванин. Канаванин похож на аргинин - аминокислоту, которую все организмы используют для синтеза белков. Растения, производящие канаванин, не используют его для синтеза белков, но насекомые, которые питаются этими растениями, включают его в свои белки вместо аргинина. Объясните, как включение канаванина в белок может быть вредно для насекомого. Предложите гипотезу, объясняющую, как эта аминокислота могла попасть в белок, если она не входит в число 20 аминокислот, используемых для создания белков.
Объяснение
Как мы знаем, все белки всех организмов состоят из 20 протеиногенных аминокислот. Но на самом деле, в природе существует намного больше аминокислот – сотни. Почему же жизнь выбрала для белков только эти 20 конкретные аминокислоты? Ну, точно это никто не знает. Такой выбор произошел в результате химической, а затем биологической эволюции. Возможно, эти 20 аминокислот оказались лучше всего приспособлены к роли мономеров полипептидов (что сомнительно). А возможно, просто так получилось. Когда-то они были идеальными претендентами, а затем мир изменился, но менять коней аминокислоты на переправе живая природа уже оказалась неспособна – слишком базовые основы биологии пришлось бы перекраивать.
Про непротеиногенные аминокислоты редко говорят (а в школе и вовсе не рассказывают). Давайте бегло познакомимся с ними. Но для начала, вспомним особенности протеиногенных аминокислот. Это молекулы, имеющие в своей основе атом углерода, к которому присоединены атом водорода, карбоксильная группа (-СООН), аминогруппа (-NH2) (это общая для всех аминокислот часть) и какой-либо радикал (это переменная часть). Так как все эти группы связаны с одним атомом углерода, то такие аминокислоты называются альфа-аминокислотами.
Аминокислоты способны объединяться друг с другом. От карбоксильной группы одной аминокислоты отрывается -ОН, от аминогруппы другой аминокислоты отрывается -Н. ОН и Н соединяются и образуется молекула воды, а остатки карбоксильной и аминогрупп также вступают друг с другом в связь, образуя мостик -CO-NH-. Такой мостик называется пептидной группой, а связь между аминокислотами соответственно пептидной связью.
А что же с «неклассическими» аминокислотами? Это могут быть такие аминокислоты, у которых карбоксильная и аминогруппы присоединены не к одному атому углерода, а к разным. И такие аминокислоты, в зависимости от того, сколько атомов углерода будет в неизменной части называются бета-, гамма-, дельта- и т. д. (по буквам греческого алфавита).
Пример: в нашей центральной нервной системе синтезируется специальный нейромедиатор, оказывающий тормозящее действие, то есть подавляющий процесс возбуждения. Этот нейромедиатор – гамма-аминомасляная кислота. Это непротеиногенная аминокислота. Посмотрите на её формулу. Карбоксильная и аминогруппы присоединены к разным углеродам, всего этих углеродов 3, соответственно «гамма». Между прочим, гамма-аминомасляная кислота синтезируется из глутаминовой кислоты – одной из 20 протеиногенных аминокислот. Я про неё уже писал. Прочитайте цепочку постов по ссылке: https://t.me/biogordeev/179
Но есть и непротеиногенные альфа-аминокислоты. Это те, к которым присоединен какой-нибудь нестандартный радикал. Или два радикала. Помните, что у центрального углерода одна валентность занята водородом? Так вот, ничто не мешает вместо водорода присоединить туда второй радикал.
Вообще, можно предположить, почему природа выбрала протеиногенными аминокислотами только альфа-аминокислоты с одним радикалом. Потому что только из таких аминокислот можно сложить вторичную структуру белка – альфа-спираль. Как она образуется? В полипептидной цепи каждая аминокислота образует водородную связь между водородом остатка аминогруппы и кислородом остатка карбоксильной группы, причем каждая аминокислота связана с четвертой по счету отстоящей от нее аминокислотой. Такая регулярность позволяет образовать аккуратную устойчивую спираль, в которой радикалы торчат в стороны. Если бы в состав белка входили бета-, гамма- и прочие аминокислоты, то такой регулярности уже не получилось бы и альфа-спираль была бы невозможна. То же самое касается и второго радикала. При его наличии, он был бы направлен в противоположную от первого сторону и мешал бы спирализации полипептида.
Вот так и получилось, что в результате биохимической эволюции в живых организмах синтезируются 20 аминокислот из которых собираются белки и сотни прочих аминокислот, которые участвуют в разнообразных биохимических реакциях.
А теперь подумайте вот над каким вопросом. Когда существовало большее разнообразие аминокислот: сейчас или на заре существования Земли? Ответ: на заре, до возникновения жизни. Где сейчас большее разнообразие аминокислот: на Земле или в безжизненном космосе? Ответ: в космосе.
Аминокислоты – не изобретение жизни. Они синтезировались впервые в неживой природе, причем еще на этапе протопланетного газо-пылевого облака. 28 сентября 1969 года вблизи деревни Мурчисон в Австралии упал 108-килограммовый метеорит, пробив крышу сельского здания. В честь места падения метеорит назвали Мурчисонским. В результате его исследования, было обнаружено, что он включает в себя так называемые досолнечные зерна – частицы твердого вещества, которые сформировались вокруг умирающих древних звезд, еще до появления нашего Солнца. Этот метеорит был свидетелем рождения Солнца, формирования планет, в т.ч. Земли, зарождения жизни, эволюции, появления человеческой цивилизации, пока не упал к нам в руки в виде своеобразной капсулы времени возрастом около 7 миллиардов лет.
Но самое интересное, что метеорит был богат органическими соединениями, сформировавшимися в недрах глубокого космоса. Среди них были нуклеиновые основания и аминокислоты.
Всего в Мурчисонском метеорите было найдено 52 аминокислоты. Кого там только не было! Были представители «великолепной двадцатки» протеиногенных аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, глутамат и пр. Были бета-, гамма- и дельта-аминокислоты. Были аминокислоты с двумя радикалами. Был циклолейцин, у которого карбоксильная и амино-группа были замкнуты на углеводородное кольцо. А был и вовсе изовалин – аминокислота, которая совсем не встречается на Земле.
Получается, что разнообразие аминокислот в космосе выше чем на Земле полной жизни? Парадокс? Вовсе нет. На самом деле, как бы это странно не звучало, но жизнь делает природу менее разнообразной.
Станислав Лем в одном из своих романов писал: «Лишь там, где царит смерть, вечная, спокойная, где не действуют ни сита, ни жернова естественного отбора, формирующие любое создание по законам бытия, открывается простор для удивительных произведений материи, которая, ничему не подражая, никому не подчиняясь, выходит за границы человеческого воображения».
Неживая природа ничем не была ограничена в создании органических соединений (кроме законов физики). Со времен возникновения жизни, все органические молекулы попали к ней в рабство. Их жизнь зависит лишь от того, полезны они ей или нет. Если аминокислоту нельзя включить в биохимические циклы – она будет разорвана на атомы и переварена. Так жизнь убивает разнообразие. (Также и разум убивает разнообразие: на одной планете не могут сосуществовать два разумных вида. Неандертальцы, соррян…)
Но вернемся к нашему вопросу. Итак, канаванин. Это непротеиногенная альфа-аминокислота, очень похожая на аргинин. Их отличие от заключается в замене метиленового мостика (-CH2-) в аргинине на атом кислорода в канаванине. Эту аминокислоту синтезируют некоторые растения для защиты от травоядных животных.
Во-первых, попадая в клетку животных канаванин ввиду своего сильного сходства с аргинином может встраиваться в белки вместо последнего. Для каждой протеиногенной аминокислоты существует свой собственный фермент – аминоацил-тРНК-синтетаза, который связывает эту аминокислоту с необходимой разновидностью тРНК. И вот как раз в этом моменте аргинил-тРНК-синтетаза ошибается и присоединяет к тРНК (которая должна нести аргинин) канаванин. Затем этот канаванин встраивается в процессе трансляции в полипептид. Но так как радикалы у аргинина и канаванина отличаются, то это влечет за собой что? Правильно, неправильное сворачивание белков в которые они встроились и нарушение их функций и, в конце концов, приводит к гибели животных.
Почему же у растений канаванин не встраивается в их белки? Просто аргинил-тРНК-синтетаза у них более «привередливая» и кроме аргинина не присоединяет к тРНК больше никакие другие аминокислоты.
Во-вторых, существует такой фермент как аргиназа (см. картинку). Аргиназа в норме утилизирует в клетке лишний аргинин, расщепляя его до мочевины и орнитина. (Fan fact: аргиназа косвенно влияет на мужскую эректильную функцию и женское сексуальное возбуждение, но это отдельная тема😁). Но вот с канаванином у аргиназы случается фейл. Она превращает его в другую аминокислоту – каналин. А каналин является нейротоксичным ядом и мощным инсектицидом.
Канавалин может быть также опасен и для человека, особенно если он подвержен белковому голоданию.
В 1992 году на Аляске умер американский путешественник Кристофер Маккэндлесс по прозвищу Александр Супербродяга. Он отправился в необитаемую часть Аляски с небольшими запасами еды и снаряжения в надежде прожить некоторое время в уединении и через четыре месяца умер. Этот случай стал известен благодаря писателю Джону Каркауэру, написавшему о судьбе путешественника книгу, и снятому по ее мотивам в 2007 году одноименного фильма Шона Пенна «В диких условиях». (Кинопоиск)
Считается, что он умер от истощения, но некоторые исследования указывают на то, что на истощение наложилось отравление канаванином, попавшего в организм Маккэндлесса, когда он употреблял в пищу дикие растения.
Но не канаванином единым живы мертвы будем. Есть, например, азетидин-2-карбоновая аминокислота. Она является структурным аналогом обычного протеиногенного пролина и также может быть включена в белки вместо него. Эту аминокислоту синтезирует обыкновенная сахарная свекла для того, чтобы подавлять рост конкурирующей растительности и отравлять травоядных животных.
Казалось бы, мы не едим свеклу в больших количествах, опасных для нашего здоровья, да и употребляем в пищу только корнеплоды, а не ботву, где концентрация этой аминокислоты выше. Но сахарную свеклу массово выращивают для производства, как ни странно, сахара. А всю оставшуюся после биомассу скармливают скоту. Азетидин-2-карбоновая кислота таким образом накапливается в мясе сельскохозяйственных животных, а затем попадает в наш организм с мясными продуктами.
Как действует эта кислота на нас? Встраиваясь в наши белки вместо пролина она изменяет коллаген, кератин и гемоглобин. Кроме того, встраиваясь в миелиновый белок, который окружает отростки наших нервных клеток, она может привести к разным нейродегенеративным расстройствам. Исследования 2019 года показали, что распространение в человеческой популяции такого страшного заболевания нервной системы как рассеянный склероз очень хорошо коррелирует с зонами массового выращивания сахарной свеклы.
Больше интересного в моём тг-канале: https://t.me/biogordeev
Подписывайтесь!