Credit: Vanderbilt University
Химики из университета штата Иллинойс совместно с их коллегами из университетов Пенсильвании, университета Вандербильда и университета Королевы Марии в Лондоне впервые сумели получить детальную структуру фибрилл альфа-синуклеина, ключевого белка болезни Паркинсона. Открытие опубликовано в Nature Structural and Molecular Biology.
При болезни Паркинсона молекулы альфа-синуклеина образуют длинные фибриллы, которые нарушают работу мозга. Это чем-то похоже на амилоидные бляшки при болезни Альцгеймера, однако структура синуклеиновых фибрилл до последнего времени оставалась неясной в силу ее сложности.
Большая коллаборация исследователей использовала метод твердотельной спектроскопии ядерного магнитного резонанса и подтвердила полученные структуры при помощи электронной спектроскопии и рентгеноструктурного анализа.
«Это первое определение структуры целых фибрилл белка, очень важных для патологии болезни Паркинсона. Наш результат откроет множество новых областей исследования для диагностики и лечения болезни Паркинсона», — говорит руководитель исследования Ринстра Чад, профессор химии университета штата Иллинойс профессор химии.
Подготовил Алексей Паевский
Marcus D Tuttle, Gemma Comellas, Andrew J Nieuwkoop, Dustin J Covell, Deborah A Berthold, Kathryn D Kloepper, Joseph M Courtney, Jae K Kim, Alexander M Barclay, Amy Kendall, William Wan, Gerald Stubbs, Charles D Schwieters, Virginia M Y Lee, Julia M George and Chad M RienstraSolid-state NMR structure of a pathogenic fibril of full-length human α-synuclein
Nature Structural and Molecular Biology. Published online March 28 2016 doi:10.1038/nsmb.3194
Читайте материалы нашего сайта в Facebook, ВКонтакте и канале в Telegram, а также следите за новыми картинками дня в Instagram.