Новый химерный белок расщепляет пластиковые микрочастицы почти при комнатной температуре. Идеальная утилизация пластика – это его расщепление на составные части, которые потом можно повторно запустить в химический синтез. Но такая процедура должна быть удобной и дешёвой, на неё не должно тратиться много энергии, реакции расщепления не должны требовать каких-то высоких температур, повышенного давления и пр. Поэтому расщепители пластика ищут среди ферментов. Такие ферменты есть у моли, червей и бактерий. Бактерии тут выглядят наиболее многообещающими – их обмен веществ чрезвычайно пластичен и разнообразен, и у них можно найти ферменты для самых разных задач. Около десяти лет назад в Японии нашли бактерию Ideonella sakaiensis – у неё есть белок, разлагающий полиэтилентерефталат (ПЭТ, из которого делают пластиковые бутылки и ещё массу других вещей) на терефталат и этиленгликоль. Сам по себе фермент работает медленно, особенно на твёрдом пластике; а если пластик размягчать нагреванием, то сам фермент быстро придёт в негодность. Эффективность удалось повысить в 10 тыс. раз по сравнению с природным вариантом, кроме того, модифицированный фермент мог работать при температуре 72 °С – достаточной, чтобы размягчить ПЭТ. Сотрудники Барселонского супервычислительного центра вместе с коллегами из других научных центров Испании описывают в Nature Catalysis новый белок, который может расщеплять ПЭТ-пластик при температуре всего 40 °С (в некоторых странах такую температуру вполне можно назвать комнатной, если в комнате не будет работать кондиционер) и при нейтральной кислотности, то есть при рН=7. По сравнению с другими похожими ферментами, то есть модифицированными бактериальными белками, которые продаются для коммерческого использования, новый белок работает в 5–10 раз эффективнее. Но, как это часто бывает среди белков, по форме, по трёхмерной структуре он довольно сильно напоминает кого-то другого, в данном случае – ПЭТ-расщепляющий фермент бактерии I. sakaiensis. Исследователи навесили на белок актинии несколько аминокислот от бактериального фермента – эти аминокислоты занимаются тем, что расщепляют химические связи в ПЭТ. Естественно, нужно было точно рассчитать, куда в молекуле FraC присоединить расщепляющие аминокислоты, чтобы белок в целом не развалился от дополнительных взаимодействий и чтобы новые аминокислоты могли работать. Модифицированный FraC работает в виде нанопоры, которая сложена из восьми молекул белка. Причём среди той восьмёрки часть модифицирована одним образом, а часть – другим, так что нужная ПЭТ-расщепляющая активность появляется, когда они все собираются в каталитическое кольцо. Подобно тому, как исходный FraC встраивается в клеточные мембраны, кольцо из модифицированных FraC можно встроить в специальные мембраны для фильтрации воды. Новый белок плохо справляется с большими кусками пластика, но зато он хорошо расщепляет микрочастицы ПЭТ – тот самый микропластик, который незаметно попадает в наш организм.Наука и жизнь