В предыдущей статье речь шла о первичной структуре коллагена – последовательности триплетов или тримеров.
Эта стройная упорядоченность мне напоминает архитектуру эпохи классицизма или теорию музыки: стройность, чёткость и ритмичность как основа мироздания.
Упорядоченная цепь тримеров создаёт в пространстве вторичную структуру – коллагеновую спираль. Напомню, что в других белках встречаются иные вторичные структуры: альфа-спираль, структура складчатого листа и нерегулярная цепь. Сравнение – хороший метод обучения и познания. Давайте рассмотрим коллагеновую спираль и альфа-спираль.
Альфа-спираль
Альфа-спираль в зарубежной литературе обозначается как alpha-helix. Важный момент, но об этом чуть позже.
Молекула белка имеет пептидный остов или стержень, который складывается в пространстве во вторичную структуру. В альфа-спирали между атомами O карбонильных групп (>C=O) и атомами N аминогрупп (H-N<) через 4 аминокислотных остатка образуются водородные связи. Как видите, здесь тоже свой ритм, только не трёхдольный, а четырёхдольный.
Водородные связи проходят практически параллельно альфа-спирали. И пускай водородные связи очень слабые, но их настолько много, что они надёжно стабилизируют молекулу белка.
На 5 витков спирали приходится 18 аминокислотных остатков. Другими словами, на 1 виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Диаметр спирали составляет 0,5 нм, а шаг спирали (расстояние между соседними витками) – 0,54 нм.
Радикалы аминокислот выступают наружу от пептидного остова. А сама спираль имеет ПРАВУЮ закрученность.
Коллагеновая спираль
Коллагеновая спираль в англоязычной литературе называется alpha chain. Очень похоже на alpha-helix, поэтому вы можете подумать, что это одно и то же. Нет, это «ложный друг переводчика», медико-биологическая литература на английском языке – это не механический перевод на русский язык, это отдельный мир.
В альфа-спирали пептидная цепь очень подвижна. В коллагеновой спирали пролин ригиден, неподвижен и создаёт «пролиновый излом». Пирролидиновые кольца пролина отталкиваются друг от друга, поэтому коллагеновая спираль более развёрнута, чем альфа-спираль. На 1 её виток приходится 3 аминокислоты, а шаг спирали составляет 0,95 нм.
Силы и количества водородных связей внутри полипептидной цепи не хватает для того, чтобы стабилизировать такую вытянутую спираль. Водородные связи образуются между группами >N=H остатков глицина одной цепи и групп O=C< в смежных цепях, а не внутри одной и той же спирали. Поэтому водородные связи направлены поперёк оси спирали, а не вдоль, как это было в альфа-спирали.
Коллагеновая спираль имеет ЛЕВУЮ закрученность.
На этой иллюстрации изображена молекула гипотетического белка в виде альфа-спирали и тройной коллагеновой спирали (три спирали, закрученные в одну структуру). Здесь я забегаю немного вперёд, о тройной спирали речь пойдёт дальше. Но обратите внимание, на то, что коллагеновая спираль более вытянута, чем альфа-спираль, также она закручена в противоположную сторону.
