Найти в Дзене
BIOMED

Биополимеры. Строение и функции белков.

*Белки — биополимеры, состоящие из аминокислот. *Аминокислоты — это простое, низкомолекулярное вещество, в котором к атому углероду присоединяется карбоксильная группа (-СООН), аминогруппа (-NH2) и боковая цепь радикал (R). Радикал может быть гидрофобным и гидрофильным — он передает аминокислоте свои свойства. В растворах аминокислоты могут быть как кислотами, так и щелочами — амфотерные. В природе существует 200 аминокислот. В состав белков входит 20 а/к. Растения все нужные аминокислоты производят при фотосинтезе. Человек может синтезировать 10 а/к, а остальные должен получать из пищи — незаменимые аминокислоты. Аминокислоты: Заменимые: гликокол, аланин, цистеин, глютаминовая кислота, тирозин, промин, серин, аспарагин, глютамин. Незаменимые: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин; условно незаменимые: гистидин, аргинин. При соединении а/к образуется молекула воды и пептидная связь -СО-NH-. Соединение многих а/к приводит к образованию полипептиду —
Оглавление

План:

  1. Состав белков;
  2. Структуры белков;
  3. Функции белков.

Состав белков.

*Белки — биополимеры, состоящие из аминокислот.

*Аминокислоты — это простое, низкомолекулярное вещество, в котором к атому углероду присоединяется карбоксильная группа (-СООН), аминогруппа (-NH2) и боковая цепь радикал (R).

Строение аминокислоты.
Строение аминокислоты.

Виды аминокислот:

  • нейтральные: если одна карбоксильная и одна аминогруппа;
  • кислые: если две и более карбоксильных групп;
  • щелочные: если две и более аминогруппы.

Радикал может быть гидрофобным и гидрофильным — он передает аминокислоте свои свойства.

В растворах аминокислоты могут быть как кислотами, так и щелочами — амфотерные.

В природе существует 200 аминокислот. В состав белков входит 20 а/к. Растения все нужные аминокислоты производят при фотосинтезе. Человек может синтезировать 10 а/к, а остальные должен получать из пищи — незаменимые аминокислоты.

Аминокислоты:

Заменимые: гликокол, аланин, цистеин, глютаминовая кислота, тирозин, промин, серин, аспарагин, глютамин.

Незаменимые: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин; условно незаменимые: гистидин, аргинин.

При соединении а/к образуется молекула воды и пептидная связь -СО-NH-.

Соединение многих а/к приводит к образованию полипептиду — белку.

Структуры белков.

Выделяют 4 структуры белка:

  1. Первичная — это цепочка а/к, поддерживается пептидной связью. От первичной структуры зависят все функции белка;
  2. Вторичная — это цепочка а/к, вкрученная в спираль, поддерживается водородными связями (кератин, коллаген, миозин);
  3. Третичная — спираль свернутая в клубок, поддерживается ионными, водородными и гидрофобными связями;
  4. Четвертичная — сложные белки, состоящие из нескольких клубков, поддерживаются ионными, водородными и гидрофобными связями (гемоглобин).

*Денатурация — процесс разрушения структуры белка из-за физических или химических факторов.

Виды белков:

  • простые (состоят только из аминокислот);
  • сложные (а/к + металлы (гемоглобин), углеводы или липиды).

Функции белков.

  1. энергетическая;
  2. каталитическая (ферменты, ускоряющие пищеварение);
  3. защитная (антитела, тромбин);
  4. строительная (мышцы, сосуды, волосы);
  5. транспортная (переносит гемоглобин);
  6. двигательная (актин, миозин);
  7. рецепторная (родопсин);
  8. регуляторная (инсулин);
  9. запасающая (куриное яйцо);
  10. токсин (аллергии на белок, яд пчелы, молоко).

Если данная статья была Вам полезна, поставьте лайк и подпишитесь на канал ;) Здесь будет еще много полезного и интересного про биологию.

Свои предложения к последующим статьям можете писать в комментарии.