Чтобы приступить к изучению аминокислот, для начала заденем белки. Белки - это линейные биополимеры, мономерами которых являются альфа-аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями.
Функции белков:
-каталитическая (или ферментативная)
-защитная (иммунитет)
-сократительная(актин, миозин)
-регуляторная
-рецепторная
-гормональная (или сигнальная)
-транспортная
-пластическая ( или структурная)
-запасающая
-энергетическая (1 грамм дает 4,1 ккал)
А сами аминокислоты являются гетерофункциональными соединениями, имеющие аминогруппу и карбоксильную группу. Общая формула всех аминокислот: H2N-R-COOH
Аминокислоты делятся в первую очередь по расположению аминогруппы по отношению к карбоксильной группе:
Для организма человека и всех млекопитающих в целом более характерны a-аминокислоты, поэтому будем говорить о них. а-аминокислоты, они же протеиногенные аминокислоты, являются l-аминокислотами. По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. D-аминокислоты встречаются у растений и микроорганизмов.(НЕ ПУТАЙТЕ ИЗОМЕРИЗАЦИЮ С ЛЕВОВРАЩАЮЩИМИ И ПРАВОВРАЩАЮЩИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ!!! Встречаются l-аминокислоты правовращающие)
1. Классификация по химическому строению радикалов:
-Ароматические, т.е. аминокислоты, которые содержат в своем составе бензольное кольцо
-Алифатические(просто есть)
-Содержащие серу
-Содержащие гидроксильную группу
2. Классификация по соотношению числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле аминокислоты
Если аминокислота содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу, то она называется нейтральной аминокислотой.
Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.
3. Классификация по полярности радикала
1) неполярные (гидрофобные);
2) полярные (гидрофильные) незаряженные;
3) отрицательно заряженные;
4) положительно заряженные при физиологических значениях
Также аминокислоты классифицируются по способности синтезироваться в организме человека.
- заменимые
- частично заменимые или условно незаменимые(Аргинин и Гистидин). Эти аминокислоты синтезируются в нашем организме, но у детей они сильно расходуются, поэтому детскому организму необходимо их переодически пополнять.
- условно заменимые (Цистеин и Тирозин). Это аминокислоты, которые являются незаменимыми, но могут также синтезироваться в нашем организме, но из других незаменимых аминокислот
- незаменимые (не синтезируются в организме, должны попадать с пищей в организм). К ним относятся: Лизин, Метионин, Фенилаланин, Триптофан, Треонин, Лейцин, Валин, Изолейцин, Аргинин, Гистидин. Чтобы было проще запомнить придумали такую запоминалку: Лиза метнула фен в трибуну, трезвый лейтенант валялся в изоляторе с аргентинским гитаристом.
И ещё есть одна классификация по продуктам распада: (об этом расскажу в дальнейших статьях более подробно)
- глюкогенные
- глюкокетогенные(смешанные)
- кетогеннные
Химизм образования пептидной связи.
Аминокислоты с помощью взаимодействия между собой могу образовывать пептиды:
- олигопептиды (от 2 до 10 а/к)
- полипептиды (от 10 до 50 а/к)
- белки (более 50 а/к)
Чтобы получилась довольно прочная пептидная связь, связываются аминогруппа одной а/к (а именно С=О) и карбоксильная группа другой а/к (а именно NH) и при этом выделяется вода
На этом все)