Какие варианты посттрасляционной модификации белков существуют? Перечислите функции белков-шаперонов

Посттрансляционная модификация - это химическая модификация белка после его трансляции. Это одна из последних стадий процесса биосинтеза белка для многих белков.

Выделяют две основные группы процессов посттрансляционной модификации белков.

-Одна из них – это протеолитические процессы, представляющие собой расщепление определенных пептидных связей, которое приводит к отщеплению части образовавшихся пептидных фрагментов.

-Вторая группа процессов пострансляционной модификации белков – это процессы, которые приводят к химической модификации боковых радикалов аминокислотных остатков, как правило, не затрагивающих полипептидного остова.

Например, присоединение химической группы к аминокислотным остаткам белковой цепи: фосфорной кислоты (фосфорилирование), карбоксильной группы (карбоксилирование), метильной группы (метилирование) и др.

Шапероны функции

• Участвуют в формировании правильной трехмерной конформации вновь синтезированных полипептидов;

• Поддерживают функциональную активность внутриклеточных белков;

• Регулируют элиминацию поврежденных белковых молекул.

Фолдинг - это процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. Для обеспечения фолдинга используется группа вспомогательных белков под названием шапероны. Они предотвращают взаимодействие новосинтезированных белков друг с другом, изолируют гидрофобные участки белков от цитоплазмы, способствуют переходу вторичной структуры в третичную

Прионы

• Белки с аномальной третичной структурой,

• Способны катализировать конформационное превращение гомологичного нормального клеточного белка в себе подобный (прион) (α-спирали превращаются в β-слои).

• Появившиеся в результате такого перехода прионы могут в свою очередь перестраивать новые молекулы белка; таким образом, запускается цепная реакция, в ходе которой образуется огромное количество неправильно свёрнутых молекул.