Приветствую вас, друзья!
Продолжаем изучение макромолекул.
Мы уже познакомились с углеводами и
липидами.
На верхнем рисунке шутка юмора, такой каламбур, белка ест белок. Ударение поставьте сами. Нам же на этом этапе интересны молекулы белков, а милые зверушки изучим когда дойдем до соответствующей темы.
Итак, мы уже знаем, что белки это большие биологические молекулы. Нам предстоит выяснить их состав, структуру, функции и вида, а также ознакомиться с интересной информацией о них.
На картинке выше наглядно изображено соотношение основных элементного состава белков: углерода, кислорода, азота и водорода, которые вместе составляют порядка 99%. При этом, углерод - основа углеродного скелета аминокислот и белков, он обеспечивает прочность и стабильность белковых молекул; кислород входит в состав некоторых аминокислот (например, серина, треонина) и образует ковалентные связи в белках (например, дисульфидные связи) и стабилизирует структуру белка и участвует в его функциях, таких как связывание лигандов; азот - основной компонент аминокислот, строительных блоков белков и обеспечивает структуру и прочность белковых молекул; водород - образует водородные связи между аминокислотами, стабилизируя структуру белка и помогает поддерживать правильную конформацию белка, необходимую для его функции.
Оставшаяся часть элементного состава (сера, фосфор, железо, медь и цинк) вместе образует примерно 1%. Наибольшая доля в этой части приходится на фосфор (0,5%) и серу (0,25%), на долю железа, меди и цинка приходятся тысячные доли процента и менее. тем не менее играют важную роль в живом организме:
- сера входит в состав аминокислоты цистеина, которая образует дисульфидные связи;
- фосфор - аминокислоты фосфосерина, которая участвует в передаче сигналов;
- железо - гемоглобина, белка, переносящего кислород;
- медь - ферментов, участвующих в метаболизме белков;
- цинк - многих ферментов и играет роль в регуляции генной экспрессии.
Все эти эти элементы играют важную роль в обеспечении правильной структуры, стабильности и функции белков.
Белки состоят из аминокислот, которые соединяются в длинные цепочки, образуя различные структуры. Эти структуры являются строительными блоками наших клеток, тканей и органов. Например, коллаген, белок, обеспечивает прочность и эластичность нашим костям, коже и хрящам. Кератин, еще один белок, придает нашим волосам и ногтям прочность и блеск.
Структура белков имеет четыре уровня организации:
- Первичная структура белка относится к линейной последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Это самый фундаментальный уровень организации белка и основа для всех других уровней структуры. Аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, образуя полипептидную цепь. Последовательность аминокислот кодируется генетическим кодом в ДНК. Различные белки имеют разные последовательности аминокислот, что придает им уникальные свойства и функции.
Первичная структура белка имеет решающее значение для его функции. Она определяет:
1. Сворачивание белка: Последовательность аминокислот влияет на то, как белок сворачивается в свою вторичную, третичную и четвертичную структуры.
2. Взаимодействия с другими молекулами: Аминокислотные остатки на поверхности белка участвуют во взаимодействиях с другими молекулами, такими как лиганды, ферменты и другие белки.
3. Стабильность белка: Последовательность аминокислот влияет на стабильность белка и его устойчивость к денатурации.
Изменения в первичной структуре белка, вызванные мутациями или посттрансляционными модификациями, могут иметь серьезные последствия для его функции и здоровья организма.
- Вторичная структура белков представляет собой регулярные трехмерные структуры, которые возникают в результате образования водородных связей между аминокислотами в полипептидной цепи. Существуют два основных типа вторичной структуры:
1. Альфа-спирали - спиралевидные структуры, в которых каждый аминокислотный остаток связан водородной связью с четвертым аминокислотным остатком ниже по цепи. Стабилизируются водородными связями между аминогруппой (NH) одного аминокислотного остатка и карбонильной группой (C=O) четвертого аминокислотного остатка ниже. Правая закрутка, в которой аминокислотные остатки расположены по часовой стрелке, если смотреть вдоль оси спирали. Примеры: миоглобин, гемоглобин
2. Бета-листы - параллельные или антипараллельные цепи аминокислот, соединенные водородными связями. В параллельных бета-листах цепи аминокислот ориентированы в одном направлении с одинаковой полярностью. В антипараллельных бета-листах цепи аминокислот ориентированы в противоположных направлениях с противоположной полярностью. Водородные связи образуются между аминогруппой (NH) одного аминокислотного остатка и карбонильной группой (C=O) другого аминокислотного остатка в соседней цепи. Примеры: фиброин шелка, бета-кератин
Вторичная структура играет важную роль в определении общей формы и функции белка. Она обеспечивает стабильность белковой структуры. Создает гидрофобные и гидрофильные области, которые влияют на взаимодействие белка с другими молекулами. Участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка.
- Третичная структура белка - это его трёхмерная конфигурация, образованная за счёт взаимодействия между боковыми цепями аминокислот. Она формируется после того, как белок принимает вторичную структуру (альфа-спираль или бета-лист).
Третичная структура белка стабилизируется следующими взаимодействиями. Водородные связи образуются между полярными боковыми цепями аминокислот, такими как гидроксильные (-OH) и аминовые (-NH2) группы. Неполярные боковые цепи аминокислот, такие как алкильные группы, имеют тенденцию группироваться вместе, чтобы избежать контакта с водной средой. Ковалентные связи, образующиеся между двумя остатками цистеина, которые содержат тиоловые (-SH) группы. Эти связи создают прочные мостики между разными частями белка.
Третичная структура белка имеет решающее значение для его биологической активности, обеспечивая:
1. специфическую форму, позволяющую белкам принимать конформации, необходимые для связывания с лигандами и выполнения функций;
2. взаимодействия боковых цепей, стабилизирующие структуру и формирующие функциональные участки;
3. гидрофобное ядро, изолирующее неполярные боковые цепи от водной среды;
4. активные сайты для связывания с лигандами и катализа реакций;
5. асимметрию, важную для биологической активности и узнавания.
Третичная структура придает белкам уникальную трехмерную форму, необходимую для правильного связывания с лигандами, выполнения функций и взаимодействия с другими молекулами в клетке.
- Четвертичная структура белка - это трехмерная организация двух или более отдельных полипептидных цепей, которые взаимодействуют друг с другом, образуя функциональный белковый комплекс. Четвертичная структура состоит из нескольких субъединиц, называемых протомерами. Протомеры могут быть идентичными или разными. Субъединицы соединяются неполипептидными связями, такими как водородные связи, ионные связи, гидрофобные взаимодействия и дисульфидные связи. Эти связи могут быть ковалентными или нековалентными. Четвертичная структура образует функционально активный белковый комплекс. Взаимодействия между субъединицами могут изменять конформацию комплекса, регулируя его активность.
Типы четвертичной структуры:
1. гомомультимеры: Состоят из идентичных субъединиц. Например, гемоглобин, который состоит из четырех идентичных глобиновых субъединиц;
2. гетеромультимеры: Состоят из разных субъединиц. Например, ДНК-полимераза, которая состоит из нескольких различных субъединиц, каждая из которых выполняет определенную функцию;
3. асимметричные комплексы: Состоят из субъединиц, которые не имеют симметричной организации. Например, рибосомы, которые состоят из большой и малой субъединиц, которые не симметричны друг другу.
Функции четвертичной структуры:
- Регуляция активности: Четвертичная структура может контролировать активность белка путем изменения конформации комплекса. Например, гемоглобин претерпевает конформационные изменения при связывании с кислородом, что влияет на его способность связывать и высвобождать кислород.
- Повышение стабильности: Взаимодействия между субъединицами стабилизируют белковый комплекс, повышая его устойчивость к денатурации. Например, четвертичная структура коллагена придает ему высокую прочность и гибкость.
- Создание новых функций: Четвертичная структура может создавать новые функциональные сайты, которые недоступны в отдельных субъединицах. Например, активный сайт фермента может быть образован взаимодействием между несколькими субъединицами.
- Олигомеризация: Четвертичная структура позволяет белкам образовывать олигомеры (например, тетрамеры, гексамеры), что может улучшить их функции. Например, олигомеризация гемоглобина позволяет ему связывать и переносить больше молекул кислорода.
Примеры белков с четвертичной структурой:
- Гемоглобин: Гомомультимер, который переносит кислород в крови.
- ДНК-полимераза: Гетеромультимер, который синтезирует новые цепи ДНК.
- Рибосома: Асимметричный комплекс, который участвует в синтезе белка.
- Вирусная капсида: Олигомер, который защищает вирусный геном.
Четвертичная структура белка играет важную роль в определении функции, стабильности и регуляции белков. Понимание четвертичной структуры имеет решающее значение для разработки лекарств и понимания механизмов заболеваний.
Белки, в целом, выполняют широкий спектр функций в организме, включая:
- Структурную поддержку и форму (коллаген, эластин, кератин)
- Катализ химических реакций (ферменты: пепсин, амилаза, липаза)
- Транспорт молекул (гемоглобин, миоглобин, альбумин)
- Регуляцию клеточных процессов (гормоны, факторы транскрипции, белки G)
- Защиту от инфекций и повреждений (антитела, комплемент, белки свертывания крови)
- Передачу сигналов между клетками (рецепторы, лиганды, белки передачи сигналов)
- Сокращение мышц (актин, миозин)
- Служат источником аминокислот (казеин, овальбумин)
- Связывание с другими молекулами (белки-переносчики, белки-хранители)
- Регуляцию осмотического давления (аквапорины, ионные каналы)
Белки являются неотъемлемой частью нашего здоровья, выполняя бесчисленные жизненно важные функции. От построения тканей до защиты от болезней белки являются бескрайним источником здоровья. Включая в свой рацион продукты, богатые белком, и поддерживая здоровый образ жизни, мы можем обеспечить наш организма достаточным количеством этих незаменимых питательных веществ для оптимального функционирования и хорошего самочувствия.
А вы знали, что:
- Белки составляют более 50% сухой массы человеческого тела?
- Белки играют ключевую роль в росте, восстановлении и поддержании тканей?
- Некоторые белки ускоряют химические реакции в организме?
- Белки могут быть как водорастворимыми, так и жирорастворимыми?
- Дефицит белка может привести к различным проблемам со здоровьем, включая потерю мышечной массы, слабость и нарушения иммунной системы?