Белки – этот высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входят сотни остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения образуются 20 видами аминокислот. Эти 20 аминокислот называют, поэтому протеиногенными.
Биологические функции белков:
Структурная или пластическая функция. Белки являются универсальным строительным материалом, из которого состоят практически все структуры живых клеток. Например, в организме человека белки составляют около 1/6 от массы тела. Причем, у тренированных людей с хорошо развитыми мышцами эта цифра может быть и выше.
- 2. Каталитическая функция. Многие белки, называемые ферментами или энзимами, выполняют в живых системах функцию катализаторов, то есть изменяют скорости протекания химических реакций
- 3. Сократительная функция. Именно белковые молекулы лежат в основе всех форм движения живых систем. Мышечное сокращение = это, прежде всего работа белков.
- 4. Регуляторная функция. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать и с кислотами и основаниями, называют в химии амфотерностью. Белки участвуют в создании гомеостаза организма. Многие белки являются гормонами.
- 5. Рецепторная функция. В основе этой функции лежит способность белков реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Различные рецепторы в организме, чувствительные к температуре, давлению, освещенности являются белками. Рецепторы гормонов – это тоже белки.
- 6. Транспортная функция. Белковые молекулы имеют большой размер, хорошо растворимы в воде, что позволяет им легко перемещаться по водным растворам и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит газы, альбумины крови переносят жиры и жирные кислоты.
- 7. Защитная функция. Белки защищают организм, прежде всего, участвуя в создании иммунитета.
- 8. Энергетическая функция. Белки не являются главными участниками энергетического обмена, но все же до 10% суточной потребности организма в энергии обеспечивают именно они. В то же время, это слишком ценный продукт, чтобы использовать его, как источник энергии. Поэтому белки используются в качестве источника энергии только после углеводов и жиров.
Протеиногенные аминокислоты делят на две группы заменимые(которые могут синтезироваться в организме как правило в достаточных количествах) и незаменимые(не могут синтезироваться в организме), так же имеются условно-заменимые аминокислоты(их обычно приравнивают к заменимым. Это аминокислоты, которые синтезируются только при определенных условиях)
Итак, заменимые аминокислоты:
- глицин (G)
- глутамин (Q)
- глутаминовая кислота (E)
- аланин (A)
- аспарагин (N)
- аспарагиновая кислота (D)
- пролин (P)
- серин (S)
- цистеин (C)
- тирозин(Y)
Незаменимые Аминокислоты:
- лейцин (L)
- изолейцин (I)
- валин (V)
- лизин(K)
- метионин (M)
- треонин(T)
- триптофан(W)
- фенилаланин (F)
- гистидин (H)
Условно-заменимые:
- Это, к примеру, аргинин(R), не синтезирующийся или синтезирующийся в малых количествах у детей и пожилых людей.
Они связаны с понятиями полноценные и неполноценные белки.
Полноценные белки - это белки содержащие все незаменимые аминокислоты
Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют неполноценными.
На основе аминокислотного состава, можно говорить о БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ ПРОДУКТА.
Биологическая ценность белка- это интегральный показатель, который определяется:
- Количеством аминокислот
- Количеством белка в рационе
- Перевариваемостью белка
- Всасывание аминокислот и последующим их использование на нужды организма
Самую высокую биологическую ценность имеют яичные и молочные белки. Эти белки содержат необходимый состав аминокислот для жизни человека. ( Их называют идеальными белками).
Если взять яичный и молочные белки за 100%, то для белков мяса и рыбы она будет составлять в среднем 90-95%;
белков клубней картофеля - 85%;
белков бобовых культур - 75-85%;
белков пшеницы и ячменя - 60 - 70 %.
Белковый обмен играет одну из ключевых ролей в процессе жизнедеятельности организма.
Так, при недостаточном количестве белков в организме может происходить замедление роста и развития детей, изменения в печени взрослых, деятельности желез внутренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, снижение работоспособности и сопротивляемости к инфекционным заболеваниям.
Большое количество белка в организме связано в первую очередь с неправильным питанием, когда рацион больного почти полностью состоит из белковых продуктов. К последствиям избытка белка относится прежде всего ожирение, повышение нагрузки на печень и почки, нарушение стула, дисбактериоз кишечника с аутоинтоксикацией.
К наиболее частым причинам нарушения белкового обмена можно также отнести: нарушения аминокислотного состава потребляемого белка, расстройства переваривания белка в желудке и кишечнике, врожденные (фенилкетонурия, алкаптонурия) или приобретенные (диспротеинемии, парапротеинемии) нарушения трансмембранного переноса аминокислот или расстройства их метаболизма.
Так же бактериями, которые участвуют в переваривании белка выделяется аммиак, который далее проходит в печень и расщепляется на мочевину и глутамин. От этого страдают печень, почки, суставы и связки, нервная система.
Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя длинные неразветвленные цепи – полипептиды.
Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида называют аминокислотными остатками.
Именно, эти связи образуют первый уровень организации белковой молекулы –
- первичную структуру белка. Первичная структура – это последовательностьаминокислотных остатков в полипептидной цепи белка.
- Вторичная структура белка представляет собой спиральную структуру, образованную, главным образом, за счет водородных связей.
- Третичная структура белка представляет собой глобулу или клубочек, в которую сворачивается вторичная спираль в некоторых белках. В образовании глобулы участвуют различные межмолекулярные силы, прежде всего дисульфидные мостики. Поскольку дисульфидные связи образуются аминокислотами, которые содержат серу, то глобулярные белки обычно содержат много серы.
Некоторые белки образуют четвертичную структуру, состоящую из нескольких глобул, называемых тогда субъединицами. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, выполняющих единую функцию. Все структурные уровни молекулы белка зависят от первичной структуры. Изменения в первичной структуре ведут к изменениям на других уровнях организации белка.
Физико-химические свойства белков
- Большая молекулярная масса
- Амфотерность, то есть наличие как кислотных, так и щелочных свойств. Проявление этих свойств зависит от среды в которую попадает белок,
- Растворимость. За счет водной оболочки и не возможности образования нерастворимых веществ, белки хорошо растворяются в воде.
- Высаливание - способность выпадать в осадок при воздействии водоотнимающих средств
- Денатурация - потеря белком нативности. Способствует усвоению и всасыванию.