Уважаемые коллеги, доброго времени суток! Представляем вам британские научное издание Journal of Molecular Recognition, его адрес - https://onlinelibrary.wiley.com/journal/10991352. Журнал имеет четвёртый квартиль, издается в John Wiley and Sons Ltd., его SJR за 2019 г. равен 0,426, импакт-фактор - 2,214, электронный ISSN -1099-1352, предметные области - Структурная биология, Молекулярная биология. Вот так выглядит обложка:
Редактором является Марк ван Регенмортел, контактные данные - vanregen@unistra.fr.
https://loop.frontiersin.org/images/profile/41286/203
Другие публикационные контакты - anna.davies@kcl.ac.uk, juan.fernandezrecio@icvv.es, h.hoerber@bristol.ac.uk, chris.oostenbrink@boku.ac.at, dspivak@lsu.edu, rebecca.wade@h-its.org, e.westhof@ibmc-cnrs.unistra.fr.
К публикации принимаются оригинальные научные статьи и обзоры, описывающие существенные достижения в нашем понимании феноменов молекулярного распознавания в науках о жизни, охватывающие все аспекты биохимии, молекулярной биологии, медицины и биофизики. В исследовании могут использоваться экспериментальные, теоретические или вычислительные подходы. Основное внимание в журнале уделяется явлениям распознавания, связанным с биомолекулами и их биологическими / биохимическими партнерами, а не с распознаванием ионов металлов или неорганических соединений. Молекулярное распознавание включает нековалентные специфические взаимодействия между двумя или более биологическими молекулами, молекулярными агрегатами, клеточными модулями или органеллами, например, рецептор-лиганд, антиген-антитело, нуклеиновая кислота-белок, сахар-лектин и это только некоторые из возможных взаимодействий. Приметствуются материалы, целью которых является полное описание механизмов молекулярного распознавания между хорошо охарактеризованными биомолекулами с точки зрения структуры, динамики и биологической активности. Такие исследования могут помочь в будущем разработке новых лекарств и вакцин, несмотря на то, что их экспериментальное тестирование выходит за рамки журнала. Рукописи, описывающие применение стандартных подходов и методов для проектирования и моделирования новых молекулярных образований или для описания взаимодействий между биомолекулами, но не дающие нового понимания процессов молекулярного распознавания, рассматриваться не будут. Точно так же не будут рассматриваться рукописи, содержащие биомолекулы, нехарактерные на уровне последовательности (например, ДНК тимуса теленка).
Пример статьи, название - In silico prediction, molecular docking and binding studies of acetaminophen and dexamethasone to Enterococcus faecalis diaminopimelate epimerase. Заголовок (Abstract) - Enterococcus faecalis (E . faecalis ) is a Gram‐positive coccoid, non‐sporulating, facultative anaerobic, multidrug resistance bacterium responsible for almost 65% to 80% of all enterococcal nosocomial infections. It usually causes infective endocarditis, urinary tract and surgical wound infections. The increase in E . faecalis resistance to conventionally available antibiotic has rekindled intense interest in developing useful antibacterial drugs. In E . faecalis , diaminopimelate epimerase (DapF) is involved in the lysine biosynthetic pathway. The product of this pathway is precursors of peptidoglycan synthesis, which is a component of bacterial cell wall. Also, because mammals lack this enzyme, consequently E . faecalis diaminopimelate epimerase (Ef DapF) represents a potential target for developing novel class of antibiotics. In this regard, we have successfully cloned, overexpressed the gene encoding DapF in BL‐21(DE3) and purified with Ni‐NTA Agarose resin. In addition to this, binding studies were performed using fluorescence spectroscopy in order to confirm the bindings of the identified lead compounds (acetaminophen and dexamethasone) with Ef DapF. Docking studies revealed that acetaminophen found to make hydrogen bonds with Asn72 and Asn13 while dexamethasone interacted by forming hydrogen bonds with Asn205 and Glu223. Thus, biochemical studies indicated acetaminophen and dexamethasone, as potential inhibitors of Ef DapF and eventually can reduce the catalytic activity of Ef DapF.