Уважаемые коллеги, доброго времени суток! Представляем вам американское научное издание Journal of Peptide Science, его адрес - https://onlinelibrary.wiley.com/journal/10991387. Журнал имеет третий квартиль, издается в John Wiley and Sons Ltd., его SJR за 2019 г. равен 0,651, импакт-фактор - 1,877, печатный ISSN - 1075-2617, электронный - 1099-1387, предметные области - Структурная биология, Ихыскание новых лекарственных веществ, Фармакология, Общие вопросы медицины, Органическая химия, Молекулярная биология, Молекулярная медицина, Биохимия. Вот так выгялдит обложка:
Редактором является Луис Мородер, контактные данные - moroder@biochem.mpg.de, udieder@gwdg.de.
Это совместное предприятие John Wiley & Sons, Ltd и Европейского пептидного общества, предпринятое для продвижения международной пептидной науки путем публикации оригинальных результатов исследований и обзоров. Издание публикует три типа статей: Исследовательские статьи, Быстрые сообщения и Обзоры. Тематика журнала охватывает весь спектр химии и биологии пептидов: выделение, характеристика, синтез свойств (химических, физических, конформационных, фармакологических, эндокринных и иммунологических) и применение природных пептидов, исследования их аналогов, включая пептидомиметики, пептидные антибиотики и другие комплексные природные продукты пептидного происхождения, проектирование и разработка пептидных и связанных с ними лекарственных средств, наука о пептидных материалах и наноматериалах, комбинаторные исследования пептидов, химический синтез белков, а также методологические достижения во всех этих областях. Спектр интересов хорошо иллюстрируют опубликованные материалы регулярных международных симпозиумов европейского, американского, японского, австралийского, китайского и индийского пептидных обществ.
Пример статьи, название - Composition‐dependent multivalency of peptide–peptide interactions revealed by tryptophan‐scanning mutagenesis. Заголовок (Abstract) - We have examined in this contribution the composition dependence of binding characteristics in peptide–peptide interactions between an oligopeptide octa‐glycine and a series of tryptophan‐containing octapeptides. The binding energy associated with tryptophan–glycine interactions manifests pronounced stepwise binding characteristics as the number of tryptophan increases from 0 to 8 in the octapeptides consisting only of glycine and can be attributed to mono‐, di‐, and tri‐valent peptide–peptide interactions. At the same time, only weak fluctuations in binding energy were observed as the number of tryptophan increases from 2 to 7. Such distinctive nonlinearity of composition‐dependent tryptophan–glycine binding energy characteristics due to continuously varying tryptophan compositions in the octapeptides could be considered as a reflection of combinatorial contributions due to the hydrogen bonds originated from the indole moieties of tryptophan with the main chains of octapeptide of glycine containing N–H and C=O moieties and the van der Waals interactions (including π–π and π–CH interactions) between peptides.