Уважаемые коллеги, доброго времени суток! Представляем вам британское научное издание Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications, его адрес - https://journals.iucr.org/f/services/authorservices.html. Журнал имеет третий квартиль, издается в John Wiley and Sons Ltd., его SJR за 2019 г. равен 0,624, электронный ISSN - 2053-230X, предметные области - Структурная биология, Физика конденсированных сред, Биохимия, Биофизика, Генетика. Во так выглядит обложка:
Редактором является Эндрю Аллен, контактные данные - andrew.allen@nist.gov.
Данное издание структурной биологии направлено на публикацию результатов, имеющих научное значение и методов или программных достижений всех современных и новых методов структурной биологии, включая рентгеновскую, нейтронную и электронную кристаллографию, а также ЯМР-спектроскопию, электронную микроскопию и SAXS. Также рекомендуется сообщать о методах и результатах, использующих вычислительные подходы, такие, как молекулярная динамика, квантовая механика/молекулярная механика и DFT, когда они используются в контексте структурных данных. Приветствуются материалы по любому аспекту структурной биологии, включая экспериментальные методы и методики, структуры, определенные с помощью высокопроизводительных методов или итерационных исследований, которые используются в фармацевтической промышленности. Сообщаемые структуры должны представлять собой макромолекулы, представляющие значительный биологический интерес, или быть значительными улучшениями предыдущих структур с точки зрения разрешения или точности. Сообщения, описывающие предварительные результаты по макромолекулам или комплексам (получение и кристаллизация, предварительные спектры, биохимические характеристики, изображения с высоким разрешением или аналогичные), также приветствуются, но только по темам, которые представляют заметный биологический интерес, имеют новые складки или метод, используемый для получения предварительных результатов, а также новые аспекты, которые также могут быть применимы к другим макромолекулам.
Пример статьи, название - Sleuthing biochemical evidence to elucidate unassigned electron density in a CBL–SLAP2 crystal complex. Заголовок (Abstract) - The Src‐like adaptor proteins (SLAP/SLAP2) bind to CBL E3 ubiquitin ligase to downregulate antigen, cytokine and tyrosine kinase receptor signalling. In contrast to the phosphotyrosine‐dependent binding of CBL substrates through its tyrosine kinase‐binding domain (TKBD), CBL TKBD associates with the C‐terminal tail of SLAP2 in a phospho‐independent manner. To understand the distinct nature of this interaction, a purification protocol for SLAP2 in complex with CBL TKBD was established and the complex was crystallized. However, determination of the complex crystal structure was hindered by the apparent degradation of SLAP2 during the crystallization process, such that only the CBL TKBD residues could initially be modelled. Close examination of the CBL TKBD structure revealed a unique dimer interface that included two short segments of electron density of unknown origin. To elucidate which residues of SLAP2 to model into this unassigned density, a co‐expression system was generated to test SLAP2 deletion mutants and define the minimal SLAP2 binding region. SLAP2 degradation products were also analysed by mass spectrometry. The model‐building and map‐generation features of the Phenix software package were employed, leading to successful modelling of the C‐terminal tail of SLAP2 into the unassigned electron‐density segments.
