Уважаемые коллеги, доброго времени суток! Представляем вам еще одно американское научное издание Proteins: Structure, Function and Genetics, его адрес - https://onlinelibrary.wiley.com/journal/10970134. Журнал имеет второй квартиль, издается в Wiley-Liss Inc., его SJR за 2019 г. равен 1,41, импакт-фактор - 2,828, электронный ISSN - 1097-0134, предметные области - Структурная биология, Общие вопросы медицины, Молекулярная биология, Биохимия. Вот так выглядит обложка:
Редактором является Николай Дохолян, контактные данные - proteinsadmin@wiley.com, nxd338@psu.edu.
К публикации принимаются оригинальные отчеты о значительных экспериментальных и аналитических исследованиях во всех областях исследования белков: структура, функции, вычисления, генетика и дизайн. Приветствуются материалы, в которых представлены новые экспериментальные или вычислительные подходы к интерпретации и пониманию данных биофизической химии, структурных исследований белков и макромолекулярных сборок, изменений структуры и функции белков, спроектированных с помощью методов молекулярной биологии и генетики, функциональных анализов в физиологических условиях, а также взаимодействий белков с рецепторами, нуклеиновыми кислотами или другими специфическими лигандами или субстратами. Исследования в области биохимии белков и пептидов, направленные на синтез или характеристику молекул, которые имитируют аспекты активности белков или действуют как ингибиторы белковой функции, также относятся к области БЕЛКОВ. В дополнение к полнометражным отчетам приветствуются короткие сообщения (обычно не более 4 печатных страниц) и отчеты о прогнозах. Рецензии обычно публикуются по приглашению, авторам предлагается представить предложенные темы на рассмотрение.
Пример статьи, название - Molecular dynamics simulations identify the regions of compromised thermostability in SazCA. Заголовок (Abstract) - The present study examined the structure and dynamics of the most active and thermostable carbonic anhydrase, SazCA, probed using molecular dynamics simulations. The molecular system was described by widely used biological force‐fields (AMBER, CHARMM22, CHARMM36, and OPLS‐AA) in conjunction with TIP3P water model. The comparison of molecular dynamics simulation results suggested AMBER to be a suitable choice to describe the structure and dynamics of SazCA. In addition to this, we also addressed the effect of temperature on the stability of SazCA. We performed molecular dynamics simulations at 313, 333, 353, 373, and 393 K to study the relationship between thermostability and flexibility in SazCA. The amino acid residues VAL98, ASN99, GLY100, LYS101, GLU145, and HIS207 were identified as the most flexible residues from root‐mean‐square fluctuations. The salt bridge analysis showed that ion‐pairs ASP113‐LYS81, ASP115‐LYS81, ASP115‐LYS114, GLU144‐LYS143, and GLU144‐LYS206, were responsible for the compromised thermal stability of SazCA.