Überschüssiger genetischer Code
Ein erstaunliches Merkmal des Codes ist, dass alle bis auf zwei Aminosäuren mit mehr als einem Code kodiert sind. Diese beiden Komponenten der Aminosäure-Ausnahme, Methionin und Tryptophan, sind in Proteinen recht selten. Serin und Leucin, die reich an Proteinen sind, haben die größte Anzahl an Codons. Gängige Aminosäuren wie Cystein, Alanin, Glycin, Valin sowie Dicarbonsäuren und deren Amide sind jeweils in zwei bis vier Codes kodiert. Aufgrund dieser Redundanz können verschiedene Nukleotidsequenzen beim Senden die gleiche Aminosäuresequenz produzieren. Wenn wir also die Nukleotidsequenz kennen, können wir die Sequenz des Proteins eindeutig bestimmen, aber das Gegenteil ist nicht möglich.
Das Signal zum Stoppen der Proteinsynthese ist einer der drei Codes: UAA, UAG oder UGA. Das AUG-Codon erfüllt eine Doppelfunktion: Es bestimmt die Aminosäure Methionin und zeigt den Beginn des Segments an, das das Protein in bestimmten Sequenzen kodiert.
Die Redundanz des Codes hat ein interessantes Merkmal: Die größte Anzahl von Variationen in den Codes, die diese Aminosäure bestimmen, fällt auf die dritte Position. So sind beispielsweise die Aminosäuren Glycin, Valin, Prolin, Alanin und Threonin in jeweils vier Codes kodiert, und jeweils unterscheiden sich diese vier Codes nur in der dritten Position durch Nukleotide. Wenn eine Aminosäure durch zwei Codes kodiert wird, unterscheiden sich diese nur durch die Purine oder Pyrimidine in der dritten Position. Und nur die Leucin-, Serin- und Arginin-Codes unterscheiden sich in den Nukleotiden in der ersten, zweiten oder beiden Position. Daher sind Mutationen, die zum Ersatz von Nukleotiden in der dritten Position führen, oft nicht von Veränderungen in der Aminosäuresequenz begleitet. Darüber hinaus ist der Code so angeordnet, dass beim Ersetzen von Nukleotiden auch in der ersten oder zweiten Position einiger Codes eine strukturell verwandte Aminosäure in das Polypeptid aufgenommen wird, wodurch die Störungen in der sekundären Proteinstruktur minimiert werden. Codone für hydrophobe Aminosäuren, wie Phenylalanin, Leucin, Isoleucin und Valin, werden durch nur ein Nukleotid unterschieden. Eine ähnliche Situation ist bei Serin und Threonin oder Alanin und Glycin-Codons zu beobachten.
Vielseitigkeit des genetischen Codes
Anscheinend verwenden alle Prokaryonten, wie auch die meisten Eukaryonten, das gleiche Codon-Vokabular, unabhängig davon, ob sie durch DNA- oder RNA-Gene repräsentiert werden. In diesem Sinne wird oft gesagt, dass der Code universell ist. Dennoch variiert die Häufigkeit der Verwendung von synonymen Codes sowohl auf der Ebene der Organismen als auch auf der Ebene der mRNA. Wenn tatsächlich einige Codes in den meisten Proteincodesequenzen häufiger als andere verwendet werden, sollte sich dies im relativen Inhalt der verschiedenen tRNAs widerspiegeln, die die Synonyme in der Zelle dekodieren. Wenn beispielsweise das AGA-Codon in der mRNA eines Organismus relativ selten ist, sollte der Gehalt an tRNA-Dekodierung AGA niedrig sein. In einigen Fällen wird die Auswahl der Codes für eine bestimmte Codiersequenz durch die Aufgaben bestimmt, die nichts mit ihrer Übersetzung zu tun haben. So kann beispielsweise eine bestimmte gegenseitige Anordnung der Codes die Bildung einer bestimmten sekundären mRNA-Struktur begünstigen; daher kann das Vorhandensein spezifischer Codes die Bereitschaft der mRNAs zur Translation beeinträchtigen und somit eine regulatorische Rolle spielen. In einigen Fällen führt die experimentelle Ersetzung bestehender Codes mit ihren Synonymen zu Veränderungen in der mrnA-Stabilität unter Beibehaltung der Fähigkeit zur korrekten Übersetzung.
Seltene Ausnahmen im Standard-Codon-Wörterbuch wurden in Infusions- und mitochondrialen Genen gefunden. So liest sich beispielsweise in Säugetier-Mitochondrien das UGA-Codon als Tryptophan und die mitochondriale DNA kodiert tRNA, deren UCA-Antikodon mit UGA fast so gut koppelt wie das normale UGG Triptofan-Codon. In den Mitochondrien von Säugetieren werden AGA- und AGG-Codes als Abbruchsignale gelesen. AUU, AUC, AUA und AUG sind die Initiatoren der Codes, während AUA für Methionin anstelle von Isoleucin kodiert. In Hefemitochondrien kodieren die Drillinge CUUU, CUC, CUA und CUG Threonin anstelle von Leucin.