Grâce à la lumière d'un anneau synchrotron, des chercheurs japonais et américains ont pu photographier un virus avec une précision de 22 nanomètres.
Los Angeles (États-Unis) / Kobe (Japon) - Ceux qui peuvent voir les enzymes, les molécules et les bactéries comprennent mieux leur structure et leur fonctionnement. Aujourd'hui, un groupe américain de physiciens et de biologistes a même réussi à visualiser en détail un virus de l'herpès avec une résolution de 22 nanomètres seulement. Comme indiqué précédemment dans la base de données en ligne ArXiv, ils ont obtenu un meilleur contraste des images avec les rayons X qu'avec les microscopes électroniques précédemment utilisés.
"Avec cette technique d'imagerie importante, les structures de nombreux systèmes biologiques peuvent être décodées d'une protéine unique à des cellules entières via des virus", écrivent Jianwei Miao et ses collègues de l'Université de Californie à Los Angeles. Pour leurs rayons X, ils ont utilisé la lumière facilement contrôlable de la source japonaise synchrotron Spring8. Des herpesvirus individuels les ont distribués dans du méthanol et les ont déposés sur une membrane de nitrure de silicium de seulement 30 nanomètres d'épaisseur.
Si la lumière monochromatique aux rayons X de cinq kiloélectrons volts frappe cette préparation de virus, elle sera dispersée en fonction de la structure du virus. À l'aide de la puce d'image figée d'une caméra CCD, ils ont capté les rayons X dispersés et ont obtenu un diagramme de diffraction complexe. Avec un ordinateur, cela peut être évalué avec une telle précision que les structures sont presque visibles pour la structure atomique du virus.
Pour cette méthode de diffraction des rayons X, utilisée depuis des décennies, biologistes et physiciens avaient jusqu'à présent besoin de monocristaux de protéines ou d'enzymes de haute pureté pour pouvoir décoder leur structure. Sinon, l'intensité des rayons X dispersés serait beaucoup trop faible pour une analyse structurelle. Grâce à la configuration expérimentale intelligente, il est maintenant possible de déchiffrer la structure de virus individuels sans de tels cristaux. Cela ouvre un vaste champ pour l'étude d'échantillons biologiques qui ne pourraient pas être enfouis dans des cristaux.
Miao croit fermement que ces analyses aux rayons X peuvent encore être améliorées avec de futures sources synchrotron et des lasers à électrons libres (FEL). Le projet FEL, actuellement exploité par le synchrotron à électrons allemand à Hambourg, travaille également sur ces applications. Après des succès avec une FEL plus petite, le laser à rayons X européen XFEL sera produit ici à partir de 2009, ce qui devrait non seulement créer des échantillons de biologistes, mais également de chimistes, de physiciens et de chercheurs en matériaux sous un jour totalement nouveau et très détaillé.