Столкнулась с тем, что некоторые ученики, готовясь к экзамену, учат теорию, но не считают важным читать разные источники, дополнительно к основным учебникам. Это важно, так как начитанность расширяет кругозор, а кругозор позволяет ответить на более широкий спектр вопросов. Например, вы знаете уровни организации, но не в курсе кто такая кишечная палочка, и ответить на вопрос об уровне организации этой самой кишечной палочки уже будет сложно. Поэтому чем больше вы соотносите теоретические знания с реальными биологическими объектами, тем лучше. В этой статье приведу информацию по теме «Строение и функции белков». Не буду утомлять вас материалом, который вы можете найти в любом учебнике, в этой шпаргалке будут только примеры конкретных белков и их функций.
Функции белков следующие: структурная, защитная, ферментативная, регуляторная, двигательная, транспортная. Примеры белков, выполняющих функции из этого списка приведены ниже.
К структурным белкам можно отнести:
Коллаген – белок фибриллярной структуры, который образует соединительную ткань животных, а значит из него состоит костный скелет, все хрящи, сухожилия. Коллаген обеспечивает прочность и эластичность. Коллаген есть только у многоклеточных животных и его нет у вирусов, бактерий, простейших и растений.
Кератин – этот белок образует кожу, входит в состав волос, ногтей, перьев птиц. По структуре кератин - фибриллярный белок, его вторичная структура на 80% представлена α-спиралями и β-тяжами. Благодаря этой структуре и высокому содержанию цистеина, который образует дисульфидные мостики, кератин имеет высокую упругость. Например, волосы или шерсть восстанавливают свою форму после высыхания.
Фиброин - белок, образуемый прядильными железами насекомых (пауков, личинок тутового и дубового шелкопряда). Фиброин представляет собой нерастворимый фибриллярный белок, который состоит из слоев антипараллельных бета - листов. Первичная структура его состоит из последовательности аминокислот Gly - Ser -Gly- Ала -Gly-Ала. Как видим, глицина в молекуле гораздо больше, кроме того молекула имеет регулярное строение, это обеспечивает плотную упаковку молекул в листы и способствует жесткой структуре шелка и прочности. Сочетание жесткости и прочности делает его материалом, находящим применение в нескольких областях, включая биомедицину и текстильное производство. Надо отметить, что паутина — уникальный биоматериал, который появился в ходе эволюции более 200 миллионов лет назад. При помещении в организм человека паутина не вызывает иммунного ответа и способна подавлять рост бактерий, и это свойство крайне интересует врачей и биоинженеров.
Ферментативную функцию выполняют такие белки как:
Пепсин желудочного сока – фермент класса гидролаз образуется из своего предшественника пепсиногена. Процесс выработки происходит в главных клетках слизистой оболочки желудка. Основная функция пепсина – он расщепляет белки пищи до пептидов. Пепсин был открыт еще в 19 веке Теодором Шванном, а 1930 голу его смог получить в лабораторных условиях Джон Нортроп. Пепсин действует только в кислой среде желудка, и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.
Защитную функцию выполняют белки:
Антитела (глобулин крови млекопитающих) – образуют комплексы с чужеродными белками. Это крупные глобулярные белки плазмы крови, выделяющиеся плазматическими клетками иммунной системы. Они необходимы для нейтрализации клеток бактерий, грибов, многоклеточных паразитов, попадающих в организм, а также вирусов и других чужеродных веществ. Глобулины имеют третичную структуру. Клетки иммунной системы начинают вырабатывать антитела в ответ на чужеродные белки – антигены. Антитела накапливаются в сыворотке крови и являются уникальными на каждый антиген.
Фибриноген по международной номенклатуре – это фактор I (первый) свертывающей системы плазмы крови. Белок находится в плазме крови, превращающийся под воздействием тромбина в фибрин в процессе свертывания крови.
Тромбин крови (фактор свёртывания II) — функцию свертывания крови в организме осуществляет сложная система, одним из компонентов которой является тромбин. Главная его функция - превращение фибриногена в фибрин. Он действует также на несколько других факторов свертывания.
Яичный альбумин - это пример простого белка глобулярной структуры – основа для питания эмбриона, служит защитой для желтка, обладает бактерицидными свойствами. Этот белок выполняет запасающую (питательную) и защитную функцию.
Регуляторную функцию выполняют гормоны, например инсулин.
Инсулин – это гормон белковой природы, молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, образуя первичную структуру. Инсулин образуется в клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Основная функция инсулина – регуляция углеводного обмена.
Дыхательный пигмент, транспорт:
Гемоглобин – содержится в эритроцитах, обеспечивает красный цвет крови. Молекула имеет четвертичную структуру. Основной функциональной единицей является гем структура из пиррольных колец и атома железа. Гем связан с каждой из четырех субъединиц белковой молекулы. Именно за счет атома железа осуществляется главная функция гемоглобина – быстрое присоединение и последующее отщепление кислорода, т.е транспорт кислорода в ткани и органы. Перенос выдыхаемого СО2 также осуществляется гемоглобином, но за счет связывания углекислоты NH2 группой белка.
Миоглобин – так же как и гемоглобин, является дыхательным пигментом. Находится он в мышечной ткани. Молекула представляет собой одну полипептидную цепь, образующую третичную структуру. По структуре молекула миоглобина сходна с молекулой гемоглобина и это не случайно: особенность строения молекулы зависит от функции этих белков, а она у них одинакова – транспорт кислорода. Миоглобин транспортирует кислород в мышечной ткани. Особенность – быстро связываете кислород, но труднее, чем гемоглобин отдает его.
Сократительные белки (двигательная функция):
Миозин - состоит из двух переплетённых a-спиралей (фибриллярная часть), которые соединены с двумя глобулами. Фибриллярная часть выполняет сократительную функцию. Глобулярная– ферментативную функцию, и тем самым обеспечивает молекулу энергией, которая необходима для выполнения сократительных движений. Таким образом, белок образует подвижные нити миофибрилл саркомера.
Актин – белок образует микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров. Актин образует неподвижные нити миофибрилл саркомера.
Есть еще немало примеров - пишите, что еще можно дополнить в мой список. Ну и не забывайте повторять материал, он есть в других шпаргалках - здесь, здесь и здесь.
Можете написать в комментариях какую тему собрать в компактную шпаргалку, я обязательно учту ваше мнение!
Если статья была полезной - не жалейте лайк. Подписывайтесь на канал - я вам рада помочь!