Резюме. В статье анализируется публикация британских биохимиков, заявивших об открытии неферментативного механизма аминоацилирования РНК и удлинения пептидной цепи в условиях, имитирующих предбиологическую среду древней Земли. Ряд научно-популярных изданий, а также популяризаторы науки (в частности, Александр Марков), представили эту работу как значительный прорыв в исследованиях абиогенеза. Однако анализ исходной публикации и экспериментальных данных показывает несостоятельность подобных утверждений. Показано, что данная публикация скорее отражают глубокий кризис теории абиогенеза, чем её прогресс. В заключение обсуждается необходимость очищения научного дискурса от псевдонаучных гипотез, маскирующихся под научные исследования.
Ключевые слова: абиогенез, самозарождение жизни, происхождение жизни, биосинтез белка, эволюция, дарвинизм, атеизм, наука, лженаука, Александр Марков.
Вступление. Известный биолог, палеонтолог и популяризатор атеизма, материализма и дарвинизма Александр Марков спустя относительно долгий период затишья порадовал поклонников теории самозарождения жизни вдохновляющей новостью. По его словам, «сделан важный шаг к пониманию начальных этапов эволюции программируемого синтеза белка». Речь идёт о попытке имитировать в пробирке то, что в живой клетке выполняется с ювелирной точностью сложнейшими белковыми машинами – ферментами. В частности, он пишет: «Британские химики обнаружили простой, эффективный и пребиотически правдоподобный способ неферментативного аминоацилирования РНК, то есть присоединения аминокислот к РНК без помощи сложных катализаторов, таких как белковые ферменты или рибозимы... Их исследование показало, что аминоацил-тиолы избирательно реагируют с двухцепочечными РНК в водном растворе, почти не вступая в другие реакции и не давая ненужных побочных продуктов. В результате аминокислота аккуратно присоединяется как раз к тому месту молекулы РНК, к которому её присоединяют ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы в ходе аминоацилирования транспортных РНК – ключевого этапа синтеза белка в живых клетках. Исследователи также показали возможность абиогенного синтеза аминоацил-тиолов в правдоподобных условиях. Открытие показало вероятные первые шаги в эволюции программируемого синтеза белка – главного эволюционного достижения РНК-мира и главного ноу-хау земной жизни» [Марков 2025].
Звучит весьма впечатляюще, но давайте попробуем разобраться, что же на самом деле получили «британские биохимики» и какой прорыв произошёл в теории абиогенеза.
Главная проблема абиогенеза. Как известно, одной из тысяч неразрешимых (или, точнее, трудноразрешимых) проблем абиогенеза является проблема возникновения сложнейшей системы живой клетки – аппарата по производству белка.
Попробуем описать эту проблему максимально доступным для простого читателя способом. Представьте себе гигантскую автоматизированную фабрику. В её архиве хранятся инструкции и чертежи для производства всех машин и устройств, обеспечивающих функционирование фабрики, а также всех производимых ею продуктов. Роботы-сборщики перемещаются по производственным участкам, считывают эти инструкции, создают продукцию и собирают новых роботов, которые, в свою очередь, будут участвовать в выпуске новых изделий.
И здесь мы сталкиваемся с принципиальной трудностью: для создания первого робота, а тем более всей фабрики, необходимы уже функционирующие роботы и сама производственная система, способные прочитать инструкцию и реализовать её в материальной форме. Возникает вопрос: каким образом такая система могла быть запущена «с нуля»?
В биологической клетке аналогичная проблема возникает при рассмотрении механизма синтеза белка. Роль «чертежей» выполняют молекулы РНК, транскрибируемые с ДНК. Роль робота играет рибосома – крупный молекулярный комплекс, который перемещается вдоль молекулы РНК и последовательно собирает полипептидную цепь. Деталями служат аминокислоты. Однако сами аминокислоты к рибосоме не «придут»: их необходимо туда доставить.
Эту функцию выполняют другие «роботы» – транспортные РНК (тРНК), которые можно условно сравнить с молекулярными «переносчиками» или «грузовиками», доставляющими аминокислоты к рибосоме. Но грузовики сами детали не загружают: им нужны специальные «роботы-погрузчики» – аминоацил-тРНК-синтетазы. Поскольку стандартный белковый синтез использует по меньшей мере двадцать различных аминокислот (деталей), в клетке существует и соответствующее число типов тРНК (грузовиков) и аминоацил-тРНК-синтетаз (погрузчиков).
Каждый погрузчик обладает высокой специфичностью: он должен распознавать «свою» аминокислоту среди других сходных по химическим свойствам молекул, а затем правильно идентифицировать соответствующую тРНК и присоединить к ней именно эту аминокислоту.
Таким образом, ключевым этапом всей системы является высокоспецифичный процесс аминоацилирования тРНК – присоединения конкретной аминокислоты к соответствующей транспортной РНК с помощью аминоацил-тРНК-синтетаз. Сами аминоацил-тРНК-синтетазы представляют собой крупные и сложно организованные белковые молекулы, обладающие развитым механизмом молекулярного распознавания. Любое существенное упрощение их структуры приводит к снижению точности распознавания и, соответственно, к росту числа ошибок при синтезе белка и, как следствие, к быстрой деградации всей системы.
Таким образом, для синтеза белков необходимы ферменты – аминоацил-тРНК-синтетазы. Однако сами эти ферменты являются белками и, следовательно, также должны синтезироваться рибосомной системой, функционирование которой уже предполагает наличие корректно аминоацилированных тРНК. В результате формируется замкнутый функциональный цикл: каждая из ключевых составляющих системы зависит от существования других её элементов.
И здесь мы сталкиваемся с известной логической трудностью, часто описываемой как проблема «курицы и яйца». На протяжении десятилетий исследователи пытаются объяснить, каким образом в природных условиях могла возникнуть первоначальная версия этой чрезвычайно сложной системы ещё до появления полного набора молекулярных механизмов, обеспечивающих современный процесс синтеза белка. Иными словами, каким должен был быть первый шаг этой системы?
Неферментативное аминоацилирование РНК как первый шаг на пути решения проблемы. По всей видимости, первое, что необходимо сделать, – это найти простой способ присоединения аминокислоты к транспортной РНК. Другими словами, нам нужно найти механизм неферментативного аминоацилирования тРНК. Попытки провести реакции аминоацилирования предпринимались неоднократно, однако их результаты были неудовлетворительными. Для того чтобы аминокислота могла присоединиться к РНК, её необходимо предварительно активировать, то есть перевести в химически более реакционноспособную форму. В современных клетках эта задача решается при участии уже известной нам аминоацил-тРНК-синтетазы. На первом этапе фермент активирует аминокислоту посредством реакции с молекулой АТФ, в результате чего образуется промежуточное соединение – аминоацил-аденилат. Затем та же ферментная система переносит активированную аминокислоту на молекулу тРНК, обеспечивая образование аминоацил-тРНК.
С точки зрения пребиотической химии проблема здесь в том, что вне фермента аминокислота, активированная таким способом, совершенно не желает присоединяться к РНК. Аминоацил-аденилат оказывается крайне нестабильным и склонным вступать в многочисленные побочные реакции. В частности, он легко гидролизуется водой с образованием АМФ и свободной аминокислоты, то есть возвращается в исходное состояние. Кроме того, активированные аминокислоты могут реагировать друг с другом, образуя случайные дипептиды. Реакции же с молекулами РНК, если и происходят, то крайне неэффективно: выход аминоацил-РНК оказывается очень низким, а присоединение нередко происходит к тем функциональным группам молекулы РНК, которые не участвуют в современном механизме белкового синтеза. Всё это сопровождается образованием значительного количества побочных продуктов.
И вот, британские исследователи предложили альтернативный подход к активации аминокислот [Singh 2025, Учёные… 2025, Марков 2025]. Вместо аденилатных производных они использовали тиоэфиры аминокислот – аминоацил-тиолы, то есть соединения, в которых аминокислота связана с серосодержащей группой. Такая модификация делает аминокислоту химически «активированной», но при этом не придаёт ей чрезмерной реакционной способности.
Как показали эксперименты, именно эта умеренная реакционная способность оказывается принципиально важной. Выяснилось, что аминоацил-тиолы способны реагировать с одиночными рибонуклеозидами, «сажая» аминокислоту на «правильное» место, то есть на 2'-й или 3'-й атом углерода рибозы (гораздо реже – на 5'-й). При этом образуется относительно небольшое количество побочных продуктов. Не менее важно и то обстоятельство, что аминоацил-тиолы практически не реагируют друг с другом, и, следовательно, не приводят к массовому образованию случайных пептидов, что являлось одной из основных проблем предыдущих экспериментальных схем.
Результаты неферментативного аминоацилирования РНК. А теперь давайте приостановимся и посмотрим, что у нас получилось. На первый взгляд перед нами химическое «чудо»: молекула РНК с присоединённой аминокислотой, полученная без участия какого-либо специализированного фермента – «робота-погрузчика». Получается, что аминоацил-тРНК-синтетаза вообще является избыточным элементом системы, так как аминокислота сама присоединяется к РНК. Однако обратим внимание на то, какая именно аминокислота присоединилась к РНК. В каждом случае происходит присоединение случайной аминокислоты.
Представим, что наша фабрика производит ноутбуки, состоящие из множества различных деталей. В нашей условной модели «погрузчик» (аминоацил-тРНК-синтетаза) должен поместить строго определённую деталь на соответствующий «грузовик» (тРНК), который затем доставит её к сборочному конвейеру. Там эта деталь должна быть установлена в строго определённый момент и в строго определённое место; только при соблюдении всех этих условий получится работоспособное устройство.
Теперь представим, что уже на первом этапе система работает без селективности: в «грузовик» загружается, по сути, случайная деталь. Именно такую ситуацию и демонстрируют описанные эксперименты: аминокислота присоединяется к РНК без механизма, обеспечивающего точное соответствие между типом аминокислоты и конкретной молекулой РНК. Даже если допустить, что дальнейшая транспортировка и включение в процесс синтеза происходят корректно, ошибка на самом первом этапе неизбежно приведёт к появлению неработоспособного продукта.
Даже если некоторая избирательность и будет присутствовать, для функционирования системы требуется изначально высокая точность. Рассмотрим упрощённую аналогию: предположим, что устройство состоит из двадцати типов деталей, а общее число элементов в нём достигает нескольких сотен. Даже относительно высокая вероятность правильного выбора детали на каждом отдельном этапе не гарантирует правильной сборки всего изделия: при большом числе операций ошибки неизбежно накапливаются. В результате значительная часть продукции окажется бракованной.
Иными словами, проблема первого шага состоит не в обнаружении неферментативного способа присоединения к РНК любой аминокислоты, а в поиске механизма избирательного связывания, причём с изначально крайне низкой частотой ошибок. Каким образом подобная точность могла быть достигнута на ранних этапах эволюции, ещё до появления сложных ферментных систем?
Как уже говорилось, в живой клетке эту задачу решает аминоацил-тРНК-синтетаза (АРСаза). Реакция специфического аминоацилирования протекает в две стадии. Сначала происходит активация аминокислоты: она соединяется с молекулой АТФ с образованием аминоацил-аденилата и высвобождением пирофосфата. Затем активированная аминокислота переносится на соответствующую тРНК, в результате чего образуется аминоацил-тРНК. Поскольку сама молекула тРНК не способна «распознавать» присоединённую к её концу аминокислоту, именно точность распознавания со стороны аминоацил-тРНК-синтетаз имеет решающее значение для корректной реализации генетического кода.
Здесь возникает ещё один важный вопрос. Если, как показывают описанные эксперименты, тиоэфиры аминокислот способны относительно легко присоединяться к РНК, зачем клетке использовать более сложный и энергетически затратный механизм, включающий активацию аминокислоты при помощи АТФ? Тем более что тиоэфирные соединения действительно широко используются в биохимии живых систем.
И здесь кроется ещё один нюанс. Аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы, и некоторые из них отличаются друг от друга лишь незначительными химическими деталями – например, одной метильной группой (как в случае изолейцина и валина или аланина и глицина). Поэтому даже при работе высокоспециализированного фермента вероятность ошибки при распознавании аминокислоты остаётся довольно высокой. В таких условиях вероятность неправильного связывания неизбежна, а значит, системе необходим дополнительный механизм контроля.
Так вот, аминоацил-тРНК-синтетазы – действительно уникальный фермент: они обладают ещё и функцией редактирования. Сначала фермент образует высокоэнергетический, но нестабильный промежуточный продукт – аминоацил-аденилат, который удерживается в активном центре фермента. На этом этапе происходит своеобразная «проверка»: фермент оценивает, та ли это аминокислота. Если обнаруживается несоответствие, промежуточный продукт гидролизуется, и реакция прекращается. При этом молекула АТФ расходуется, однако система избегает потенциально катастрофической ошибки. Лишь после подтверждения правильности распознавания фермент переносит аминокислоту на соответствующую тРНК.
Иными словами, использование АТФ обеспечивает возможность промежуточного контроля и исправления ошибок ещё до образования конечного продукта. Энергетические затраты в данном случае выступают своеобразной «платой за точность». Частота ошибок составляет всего одну на 10⁴–10⁵, и именно редактирование аминоацил-аденилата играет ключевую роль в достижении такой высокой точности.
Если вместо аминоацил-аденилата использовать тиоэфир, то гидролизовать его будет значительно сложнее. Связь в аминоацил-аденилате достаточно нестабильна, чтобы фермент мог легко разрушить её при ошибке, но при этом достаточно стабильна, чтобы удерживаться в активном центре до момента взаимодействия с правильной тРНК. Тиоэфирная связь слишком стабильна для такого тонкого контроля. Даже если фермент обнаружит несоответствие, исправить его он уже не сможет.
Таким образом, использование аминоацил-тиолов в качестве доноров аминокислот не предусматривает механизма ни избирательного присоединения аминокислот к РНК, ни корректировки ошибок при их присоединении к тРНК.
Существует и ещё одна проблема. Ферментативная система аминоацил-тРНК-синтетаз обеспечивает не только распознавание типа аминокислоты, но и контроль её пространственной конфигурации. В белках живых организмов используются исключительно L-аминокислоты. При неферментативных реакциях такого контроля нет: с РНК способны связываться как L-, так и D-формы аминокислот, что приведёт к синтезу полностью нефункциональных белков.
Какая проблема абиогенеза была решена? Итак, ключевая проблема абиогенного происхождения системы синтеза белка – обеспечение избирательного присоединения аминокислот к РНК при изначально крайне низком уровне ошибок – по-прежнему остаётся нерешённой.
В рассматриваемой работе предполагается, что на первом этапе достаточно обнаружить любой химический механизм, позволяющий соединять аминокислоты с РНК, то есть, пользуясь прежней метафорой, обеспечить возможность «загружать на грузовик» произвольную деталь без разбора. Однако возникает очевидный вопрос: какой в этом смысл?
Приведём такую аналогию. Представим себе, что в офисе установлено печатающее устройство. Руководитель надеется, что рано или поздно появится сотрудник, который воспользуется им и напечатает осмысленный текст. Однако к устройству никто не подходит. Тогда руководителю приходит «оригинальная» идея: вынести устройство на улицу во время града. Удары градин по клавишам будут вызывать случайные нажатия, и устройство начнёт печатать символы без участия человека. При этом не имеет значения, что результатом окажется бессмысленный набор знаков. Руководитель заявляет, что для первого этапа этого вполне достаточно, а в дальнейшем, возможно, удастся придумать способ перехода от случайных символов к осмысленным текстам. Как бы вы отнеслись к такому решению?
Очевидно, что подобное «решение» в действительности не приближает нас к достижению исходной цели. Напротив, вынеся устройство на улицу, мы окончательно теряем возможность получить осмысленный текст и вдобавок получаем огромное количество бесполезной макулатуры. В химической аналогии случайные молекулы РНК, соединённые со случайными аминокислотами, – это просто мусор, накопление которого будет лишь препятствовать самой возможности появления системы избирательного связывания аминокислот.
Даже если на мгновение предположить, что в такой среде случайно образуются молекулы, обладающие необходимыми свойствами, само по себе их появление не имеет практического значения. Без механизмов сохранения, воспроизведения и передачи этих свойств такие молекулы неизбежно исчезнут в течение короткого времени. В отсутствие процессов наследования и воспроизводства говорить о формировании жизни невозможно.
Можно привести ещё одну аналогию. Представим, что на огромной свалке мусора случайно оказывается корона Российской империи. Если у нас нет системы, способной распознать её ценность, обнаружить среди отходов и извлечь, то она разделит судьбу любого другого предмета на свалке.
Таким образом, предложенный механизм неферментативного присоединения аминокислот через тиоэфиры – это тупиковый путь. Кажущееся гениальным решение для запуска фабрики в конечном итоге приводит к её полному банкротству. Более того, если мы хотим получить современную белоксинтезирующую систему, нам, наоборот, нужно искать способ предотвращать появление тиоэфиров в системе. В противном случае они будут вступать в случайные реакции со всеми молекулами РНК и не оставят никакого шанса на возникновение целенаправленной программы синтеза белка.
Образование пептидил-РНК. Интересно, что авторы решили не ограничиваться этапом присоединения аминокислот к РНК, а попытались смоделировать следующий этап – начальный рост пептидной цепи [Singh 2025]. Речь идёт о попытке приблизиться ко второму ключевому этапу белкового синтеза – удлинению цепочки аминокислот, причём опять-таки без сложного каталитического аппарата, который в живой клетке обеспечивается высокоспециализированными ферментными системами.
Авторы показали, что присоединение второй аминокислоты – или даже короткого пептида – к аминокислоте, уже связанной с РНК, возможно при участии так называемых аминотиокислот (пептид-тиокислот). Экспериментально было продемонстрировано, что при добавлении таких соединений к аминоацилированной РНК может присоединяться другая аминокислота или небольшой пептидный фрагмент, что приводит к дальнейшему удлинению цепи.
На первый взгляд всё просто и красиво. Однако, как и в первом случае, на выходе мы получаем молекулярный мусор, только более сложный. Прежде всего, реакция протекает без какой-либо селективности: к РНК присоединяются случайные аминокислоты, причём как в L-, так и в D-конфигурации.
Кроме того, наблюдаемый рост пептидной цепи оказывается крайне ограниченным. Как правило, удлинение происходит лишь на несколько аминокислотных остатков. После этого начинают преобладать побочные реакции, связанные с взаимодействием боковых цепей аминокислот.
Более того, возникает ещё одна принципиальная проблема – гидролиз связи между РНК и первой аминокислотой. В результате этой реакции пептидная цепь отделяется от РНК-носителя, и направленный рост прекращается. Причём происходит это довольно быстро: при температуре около 25 °C и нейтральном значении pH – в течение нескольких минут до примерно часа.
В итоге даже в наиболее благоприятном случае образуются лишь короткие пептиды длиной порядка 5–10 аминокислот, то есть, как мы уже отмечали, фактически ни на что не способный молекулярный мусор. Вот такие «достижения».
Условия протекания предложенных реакций. Авторы утверждают, что все описанные реакции являются самопроизвольными и вполне могли протекать в первобытных водоёмах. Но давайте посмотрим, насколько это реалистично.
Для реакции аминоацилирования РНК в эксперименте использовалась концентрация РНК около 10 µM и концентрация тиоэфира порядка 200 mM при pH ≈ 6,5 и комнатной температуре. Для следующего этапа – удлинения пептидной цепи – требовалось присутствие 50–150 µM тиокислоты и 150–450 mM окислителя, в роли которого выступал феррицианид калия (K₃Fe(CN)₆) [Singh 2025]. Это синтетическое соединение, получаемое в лабораторных условиях, играет ключевую роль во втором этапе реакции, поскольку именно оно активирует тиокислоту. Без него реакция не протекает.
А теперь обратим внимание на концентрации реагентов. Для первой реакции требуется относительно небольшая концентрация РНК, тогда как концентрация тиоэфира чрезвычайно высока – порядка 20–60 г/л, что по массе сопоставимо с концентрацией солей в современном океане. Зачем нужна такая высокая концентрация тиоэфира?
Всё дело в неустойчивости этого реагента и конечного продукта. Хотя сама РНК достаточно устойчива в нейтральной среде при комнатной температуре и может сохраняться неделями или даже месяцами, связь между РНК и присоединённой аминокислотой гидролизуется значительно быстрее – в течение десятков минут при температуре 25–37 °C. Свободные тиоэфиры разрушаются ещё быстрее. Поэтому для накопления конечного продукта в растворе требуется постоянное поддержание высокой концентрации тиоэфира.
Разумеется, такой концентрации в океане быть не может, поэтому авторы исключают океан как место зарождения жизни. А поскольку для образования самих тиоэфиров из предшественников требуется отрицательная температура (–7 °C) и присутствие фосфора, то, по их мнению, средой для сосуществования двух миров – мира РНК и тиоэфирного мира – могли быть замерзающие содовые озёра, богатые фосфором.
Таким образом, гипотетический объём среды, в которой могли происходить процессы, ведущие к возникновению жизни, существенно сокращается: от масштабов океана, как это предполагалось в классических моделях абиогенеза, до весьма специфических природных «луж». Как мы видим, авторов статьи, по-видимому, не слишком беспокоит, насколько правдоподобно выглядит их сценарий зарождения жизни.
Даже если допустить, что такие реакции действительно происходили в условиях ранней Земли, протекать они могли лишь до тех пор, пока концентрации исходных веществ поддерживаются на достаточно высоком уровне. Как только они снижаются, вся система быстро распадается: нестабильные соединения гидролизуются, и уже через несколько часов или суток от полученных продуктов не остаётся и следа.
Промежуточный итог. Итак, подведём краткий итог. Авторы работы сделали «блистательное» открытие: нашли правдоподобный химический способ присоединения случайных аминокислот к таким же случайным молекулам РНК и показали, что в конечном итоге может образоваться огромное количество молекулярного мусора, который рано или поздно бесследно исчезнет, не оставив после себя ровным счётом ничего.
Понимают ли авторы исследования бессмысленность предложенного ими процесса? Судя по их собственным высказываниям, вполне. Один из участников работы, профессор Мэтью Паунер (Matthew Powner), отмечает:
«Прежде чем мы сможем полностью прояснить вопрос о происхождении жизни, нам предстоит решить множество проблем, но самой сложной и интересной из них остаётся вопрос о происхождении синтеза белка» [Scientists recreate life’s first step… 2025].
Иными словами, даже после описания предложенного химического пути авторы признают, что фундаментальная проблема возникновения системы синтеза белка по-прежнему остаётся открытой и никаких ясных путей её решения пока не существует.
Легко ли синтезировать белок? Многие считают, что синтез белка – сравнительно простая задача, особенно с учётом возможностей современной науки. Однако это большое заблуждение. Даже при использовании высокотехнологичного лабораторного оборудования химический синтез белков остаётся чрезвычайно сложным процессом.
Например, для синтеза фермента рибонуклеазы, состоящего всего из 124 аминокислотных остатков, требуется провести 369 химических реакций, включающих в общей сложности 11 931 стадию [Швехгеймер, 1994]. Реализация такого процесса возможна лишь с применением специализированного оборудования и строгого контроля условий реакции на каждом этапе.
Даже при высокой эффективности отдельных стадий итоговый выход продукта быстро снижается из-за накопления ошибок. Если предположить, что эффективность каждой стадии составляет 99 %, общий выход белка будет около 28 %. При эффективности 98 % он падает до примерно 8 %, а при 95 % – всего до 0,18 %.
Поскольку в реальных условиях достичь стопроцентной эффективности невозможно, ошибки неизбежно накапливаются, причём их влияние возрастает экспоненциально. В результате стоимость полученного продукта оказывается крайне высокой: производство 1 мг синтетической рибонуклеазы стоит порядка 3000–6000 долларов.
И это относится лишь к относительно небольшим белковым молекулам. Если же речь идёт о белках длиной 1000–1500 аминокислотных остатков, характерных для многих клеточных ферментов, стоимость химического синтеза становится экономически бессмысленной – она будет сопоставима со стоимостью космического корабля. Даже при использовании передовых технологий такой процесс оказывается чрезвычайно сложным и ресурсоёмким.
В живых клетках задача синтеза белка решается благодаря высокоорганизованной молекулярной системе – комплексу механизмов трансляции. Этот «молекулярный цех» включает множество компонентов, работающих в строго согласованном режиме: рибосомы, транспортные РНК, аминоацил-тРНК-синтетазы и многочисленные вспомогательные факторы. Нарушение баланса между этими элементами может приводить к существенным ошибкам в процессе синтеза.
Так, уже на первом этапе – присоединении аминокислоты к тРНК – требуется не только наличие специализированного фермента (аминоацил-тРНК-синтетазы), но и правильное соотношение концентраций фермента и соответствующей тРНК. Показано, что избыток аминоацил-тРНК-синтетазы приводит к неправильному ацилированию тРНК [Swanson, 1988].
Таким образом, функционирование известной нам системы синтеза белка требует не только наличия множества специализированных молекулярных компонентов, но и тонко настроенного баланса между ними. Интересно, каким образом, по мнению сторонников абиогенеза, в первобытной «луже» могло контролироваться соотношение этих компонентов?
Какова реакция специалистов на обсуждаемую работу? С момента публикации рассматриваемой статьи прошло уже более полугода. Однако нам не удалось обнаружить сколько-нибудь заметного профессионального обсуждения её результатов в научной литературе. Несмотря на то что сообщения об этом «открытии» были широко распространены в научных и научно-популярных СМИ, реакция научного сообщества оказалась крайне сдержанной. Не странно ли: такой большой прорыв в теории абиогенеза, в чём уверяет нас Марков, и не вызвал никакого отклика среди специалистов?
Впрочем, ничего удивительного в этом нет: любой специалист, читающий статью, видит, что это чистейшая профанация. Вот, например, как прокомментировал её результаты преподаватель биохимии в Университете Алькалы Сезар Сальван (César Menor Salván): «Прежде всего следует сказать, что эта работа вовсе не «решает» проблему происхождения жизни. Она также не решает проблему происхождения рибосомы или возникновения биологического синтеза белка.
Скорее, она поднимает новые вопросы. Работа демонстрирует химический, а не биологический путь соединения аминокислот с РНК – ключевой молекулой жизни. Такое соединение необходимо для существования жизни в том виде, в каком мы её знаем, поскольку именно оно запускает биосинтез белка в клеточных рибосомах. В данной работе это достигается сравнительно простым способом, без участия сложных ферментных механизмов, с использованием химии тиолов и тиоэфиров – серосодержащих производных аминокислот.
На первый взгляд это могло бы помочь разрешить биохимический парадокс, заключающийся в том, что для получения пептидил-РНК, из которых затем образуются новые белки, уже требуются белки и РНК. Это вновь поднимает вопрос о том, с чего начался данный цикл, аналогичный классическому парадоксу «курицы и яйца».
Главным ограничением является геохимическая и пребиотическая неправдоподобность предложенного механизма.
Несмотря на попытки связать процесс присоединения аминокислот к РНК с потенциально правдоподобными предшественниками и мягкими условиями окружающей среды, сам процесс остаётся сложным. Он требует тщательно контролируемых условий и точного совпадения концентраций определённых реагентов, что маловероятно в пребиотической среде. Поэтому, несмотря на изящность предложенного подхода, на мой взгляд, такой путь маловероятен в естественных условиях.
Кроме того, работа основана на чётко сформулированной теоретической модели: предполагается, что сложные молекулы РНК имели прямое пребиотическое происхождение, а управляемый РНК синтез пептидов мог предшествовать эволюции более крупной субъединицы рибосомы. В настоящее время эта гипотеза является предметом активных научных дискуссий… Поэтому данную работу нельзя считать крупным прорывом в понимании происхождения жизни» [Shown a way in which RNA… 2025].
Кому нужен научный обман? Но если специалисты-биохимики прекрасно понимают нелепость подобных результатов, то возникает вопрос: зачем публикуются статьи, сопровождаемые заявлениями о том, что мы якобы приближаемся к разгадке тайны самозарождения жизни?
На наш взгляд, ответ довольно очевиден: на подобные работы существует устойчивый спрос. А спрос, как известно, рождает предложение. Есть люди, которые искренне верят в самозарождение жизни и которым крайне необходимы «открытия», подпитывающие их веру. Именно поэтому господин Марков всеми силами «продвигает» данное «открытие», уверяя в его огромной научной ценности. Между тем на деле эта и подобные ей работы только позорят современную науку. Их научная ценность сопоставима с ценностью работ средневековых алхимиков.
Судя по публикациям Маркова на тему абиогенеза, его приверженность этой теории уже давно переросла в безапелляционную веру. А там, где начинается вера, заканчивается наука: слепое следование идее неизбежно ведёт к игнорированию неудобных фактов и утрате способности к объективной оценке. Хотя биохимия не является научной специализацией Маркова (напомним, что он специалист по ископаемым морским ежам), его научного образования вполне достаточно, чтобы трезво оценить данное исследование. Однако вместо строгого критического разбора он публикует хвалебный отзыв, называя результаты этой работы прорывом в теории абиогенеза. Впрочем, и сами авторы статьи в значительной степени руководствуются теми же философско-мировоззренческими установками и нисколько не скрывают, что именно они определяют направление их научных поисков. «Представьте себе тот день, – заявил ведущий автор исследования, доктор Джиоти Сингх (Jyoti Singh) из химического факультета Университетского колледжа Лондона, – когда химики смогут взять простые небольшие молекулы, состоящие из атомов углерода, азота, водорода, кислорода и серы, и из этих “кирпичиков” собрать молекулы, способные к самовоспроизведению. Это станет огромным шагом на пути к решению вопроса о происхождении жизни» [Scientists recreate life’s first step… 2025]. Поэтому можно не сомневаться, что рано или поздно появится очередная «обнадёживающая» статья, авторы которой вновь объявят, что она приблизила науку ещё на шаг к утопической мечте – самозарождению жизни.
Заключение. И всё же статья о мнимом прорыве в теории абиогенеза, несмотря на все её недостатки и неоправданные ожидания, несёт в себе важный положительный момент: она наглядно показала, в каком глубоком кризисе пребывает теория абиогенеза. В свете современных научных данных её с уверенностью можно отнести к псевдонаучным теориям.
Известный молекулярный биолог Евгений Кунин отмечал: «Решающим в изучении происхождения жизни является вопрос о том, как была достигнута наименьшая сложность, необходимая для приемлемой репликации. Даже в простейших современных системах, таких как РНК-вирусы, точность репликации в которых составляет всего 10^–3 (то есть в среднем одна ошибка на 1000 нуклеотидов), репликация катализируется сложными белковыми полимеразами. Сами эти полимеразы (репликазы) синтезируются в результате трансляции соответствующих мРНК при посредстве чрезвычайно сложного рибосомного аппарата. Отсюда следует драматический парадокс происхождения жизни: для достижения минимальной начальной сложности, необходимой для того, чтобы биологическая система начала движение, эта система должна обладать гораздо большей начальной сложностью. В рамках обычного эволюционного мышления невозможно даже представить решение этой головоломки» [Кунин 2014].
Итак, разбирая проблемы теории абиогенеза, мы рано или поздно упираемся в вопрос, который не только не может быть решён, но даже не поддаётся теоретическому осмыслению. Это всё равно что искать способ изготовить телефон, холодильник или пылесос каким-то примитивным способом – без всякого спроектированного оборудования. Вместо того чтобы признать неспособность теории абиогенеза объяснить происхождение жизни, её сторонники, полагаясь на поддержку единомышленников, отчаянно пытаются удержать её на плаву, открывая всё новые и новые пути, ведущие в никуда, но создающие видимость научных успехов.
Как долго всё это будет продолжаться и сколько ещё сторонники теории самозарождения будут позорить науку подобными «открытиями»? Остаётся надеяться, что дальнейшее развитие научной дискуссии приведёт к окончательному отказу научного сообщества от этой устаревшей и несостоятельной теории.
Продолжение см. в статье «Теория “мира РНК” – крупнейшая афера в науке XXI века».