Белки и аминокислоты. Уровни организации белковой молекулы. Функции белков. Белки - ферменты. Строение и функции ДНК, РНК, АТФ.
На лекции мы продолжим расширять и углублять знания о важнейших органических веществах клетки. На нем мы познакомимся с белками и аминокислотами. Рассмотрим уровни организации белковой молекулы, ее строение, сформируем знания о важной роли белков в органическом мире. Выявим строение и функции нуклеиновых кислот.
Рабочий лист №5.
Задание №1. Какие вещества называются:
- Углеводами
- Липидами
- Белками
- Аминокислотами
- Ферментами
Выберите правильный ответ:
а) ..... это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.
б) …….это природные органические соединения, состоящие из молекул углерода и воды. В зависимости от химической структуры, углеводы делятся на «простые» и «сложные»
в) …...разнообразная по строению группа органических веществ, с общим свойством — растворимостью в неполярных растворителях. Молекулы этих веществ имеют полярную головку и гидрофобный хвост.
г) ……это органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа с основными свойствами и карбоксильная группа с кислотными свойствами
д) ……это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость.
Задание №2. Какое вещество изображено на рисунке?
- Углевод
- Липид
- Белок
- Аминокислота
Выберите правильный ответ.
Задание №3. Сколько групп аминокислот выделяют в зависимости от радикала?
- 5
- 3
- 6
- 2
Задание №4. Какая связь показана на рисунке?
1. ионная
2. биполярная
3. двойная
4. пептидная
5. полимерная
Задание №5. В чем заключается отличие между белками и пептидами?
- В количестве аминокислотных остатков.В белках их более 50, а в пептидах менее 50.
- В молекулярной массе. Белки тяжелее
- В прочности пептидных связей. У пептидов она сильнее выражена.
- Это одно и тоже, просто название двойное у группы органических веществ.
Задание №6. Сколько существует структурных моделей белка?
- 3
- 5
- 4
- 2
Задание №7. Какая модель белка изображена на рисунке?
- третичная
- первичная
- вторичная
- спиральная
- четвертичная
Задание №8. Из чего состоит молекула нуклеиновой кислоты?
- из атомов
- из пептидов
- из водорода и кислотного остатка
- из нуклеотидов
Задание №9. Какой структуры нет в молекуле ДНК по сравнению с белком?
- вторичной
- первичной
- четвертичной
- третичной
Задание №10. Какие азотистые основания входят в состав РНК?
- урацил
- цитозин
- аденин
- гуанин
- тимин
Белки
Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.
Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.
В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.
Аминокислоты
Аминокислоты - органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа с основными свойствами и карбоксильная группа с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом у разных аминокислот имеет разное строение.
В зависимости от радикала аминокислоты делят на:
1. кислые (в радикале карбоксильная группа);
2. основные (в радикале аминогруппа);
3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).
Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.
Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид. На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид.
Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.
Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.
К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.
Значение свободных аминокислот
Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.
В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.
Назначение аминокислот
1. Глутаминовая кислота
Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.
2. Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.
3. Метионин
Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.
4. Глицин
Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.
5. Лизин
Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).
Пептиды
Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.
В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.
К пептидам относятся:
1. Пептидные антибиотики (грамицидин S).
2. Регуляторные пептиды – вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.
3. Нейропептиды.
Классификация белков
В зависимости от строения различают простые и сложные белки.
1. Простые белки состоят только из белковой части.
2. Сложные имеют небелковую часть.
Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды.
Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.
Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды.
Структуры белка
Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную .
1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.
2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.
3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.
Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.
Серповидноклеточная анемия
Серповидноклеточная анемия – это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).
Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.
Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.
Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.
На этом уроке мы с вами разберем классификацию белков по форме молекулы, а также охарактеризуем некоторые функции белков.
Классификация белков
По форме молекулы белки делятся на фибриллярные белки, или волокнистые; глобулярные белки (Рис. 1), то есть белковая молекула имеет форму глобулы (шара); и промежуточные белки, то есть белки фибриллярной формы, но при этом растворимы в воде.
Фибриллярные белки.
Наиболее важна для них вторичная структура. Третичная структура складчатая. Обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде.
Фибриллярные белки представляют собой длинные параллельные полипептидные цепи, скреплённые друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна, или слоистые структуры (Рис. 2).
Как правило, фибриллярные белки выполняют в организме структурные функции.
Глобулярные белки.
Это полипептидные цепи, свёрнутые в компактные глобулы. В отличие от фибриллярных белков, они растворимы, легко образуют коллоидные суспензии, выполняют различные функции в клетке.
Промежуточные белки имеют фибриллярную форму, но растворимы в воде.
Функции белков
Белки выполняют целый ряд функций, как в клетке, так и в организме. Функция определяется структурой и формой белковой молекулы.
Структурная функция белков
В первую очередь эту функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран.
Кроме этого к структурным белкам относятся белки межклеточного матрикса, такие как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, кожи – коллаген. Коллаген также входит в состав костей, сухожилий, хряща (Рис. 4).
Волосы и ногти в основном состоят из очень прочного белка – кератина. Кстати кератин, является ещё компонентом перьев.
Сократительные белки
Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков. К сократительным белкам относятся актин и миозин, которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани.
Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин, входящий в состав микротрубочек (основных компонентов ресничек и жгутиков клетки). Как и предыдущие белки, они имеют фибриллярную структуру.
Транспортные белки
Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру (см. видео).
В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды.
Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны (см. видео).
Защитные белки. Факторы иммунитета и токсины.
Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела. То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют.
Другие белки – интерфероны, они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека.
Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде (Рис. 7).
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки – токсины, которые в большинстве случаев представляют сильнейшие яды. Токсические белки представлены токсинами ядов змей, скорпионов, пчёл. Они характеризуются довольно низкой для белков молекулярной массой. Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из токсинов микроорганизмов – это дифтерийный и холерный токсин.
Некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие токсических веществ.
Регуляторная функция белков. Гормоны
В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин. Он вырабатывается поджелудочной железой и регулирует уровень глюкозы в крови.
Кроме этого к таким гормонам относится кальцитонин, который регулирует уровень кальция в крови костной ткани, а также так называемый соматотропный гормон, или соматотропин, который влияет на рост и развитие человека.
Запасные белки
Белки могут быть запасными питательными веществами. Например, альбумин куриного яйца, казеин молока. В семенах многих растений, белки также могут выполнять запасающую функцию.
Энергетическая функция белков
Белки могут выполнять в клетке или организме энергетическую функцию, поскольку при расщеплении одного грамма белков образуется 17,6 кДж энергии. Для этой цели белки используются в исключительных случаях – в качестве источника энергии обычно используется либо углеводы, либо липиды.
Таким образом, мы начали рассмотрение различных функций белков, а на следующем занятии обсудим белки-ферменты.
Настоящая голубая кровь
В живых организмах медь была обнаружена в 1808 году французским химиком Луи Вокленом. Он является основоположником химического анализа.
Гемоцианин, медьсодержащий белок кальмаров, улиток, раков и пауков. Так же, как и гемоглобин позвоночных, он переносит кислород, при этом кровь окрашивается в голубой цвет, и наблюдается флуоресценция. С окисью углерода гемоцианин, так же как и гемоглобин, взаимодействует обратимо, образуя бесцветное соединение.
Способность к переносу кислорода у гемоцианина значительно ниже, по сравнению с гемоглобином. Поэтому у высших позвоночных животных в крови наблюдается гемоглобин, а не гемоцианин.
В художественной литературе часто встречается словосочетание «голубая кровь». Оказывается, это выражение пришло к нам из Испании. В Испании людей благородного, или аристократического происхождения, отличала белая кожа с просвечивающими синеватыми сосудами – венами. Отсюда и название «голубая кровь». И к настоящей голубой крови подводных обитателей это не имеет никакого отношения.
Интерфероны
Интерфероны – это белки, которые вырабатываются в ответ на проникновение в организм различных чужеродных агентов, в том числе и вирусных частиц. Интерфероны блокируют (инактивируют) вирусы, то есть они запускают химические реакции, которые прекращают воспроизведение ДНК- и РНК-содержащих вирусов.
Интерфероны имеют широкий спектр действия:
- противовирусное действие;
- противоопухолевое действие;
- радиопротекторное действие;
- иммуномодулирующее действие.
В связи с этим интерфероны широко используются для лечения различных вирусных заболеваний (например, заболевания гриппа, ОРВИ, заболевания герпеса), используются в комплексной терапии такого сложного заболевания как гепатит, используются в комплексной терапии для лечения СПИДа, а также, поскольку они обладают противоопухолевым действием, в комплексной терапии для лечения раковых заболеваний.
Кроме этого, интерфероны используются и для лечения различных бактериальных инфекций, и даже грибковых. Обычно препарат «интерферон» вводится путём внутривенных инъекций, например, при лечении различных раковых заболеваний, при лечении гепатита.
Если у человека наблюдается герпес, то обычно смазывается пораженный участок.
При различных формах простудных заболеваний, интерферон используется в виде капель в нос.
Соматотропный гормон
Соматотропин, или соматотропный гормон, контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Соматотропин вырабатывается передней долей гипофиза и секретируется в кровь. Он является полифункциональным гормоном. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина – задержка роста костей.
Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей.
В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.
Определение ферментов
Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.
То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.
Ферменты-биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.
Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.
Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.
Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).
Рис. 2. Классификация ферментов по их составу
Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.
Механизм действия ферментов
Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).
На рисунке представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.
Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.
В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).
Активность ферментов
В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.
За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).
В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.
Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).
В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.
Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.
Классификация ферментов
В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» . Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.
Значение ферментов
Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.
Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).
Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.
Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.
Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).
Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.
Липазы используются в производстве сыра.
Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.
Энзимопатология
Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.
Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.
В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.
Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.
При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.
Стиральные порошки с ферментами
На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.
Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.
Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.
Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.
Из истории открытия ферментов
Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.
Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.
Определение ДНК
Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные линейные полимеры. Так как содержание нуклеиновых кислот больше всего в ядре, то они получили свое название от латинского слова nucleus («ядро», лат.). Впрочем, нуклеиновые кислоты содержатся не только в ядре, где, безусловно, их больше всего, но и в хлоропластах и митохондриях .
Нуклеиновые кислоты являются биополимерами, которые состоят из мономеров – нуклеотидов. Молекула нуклеотида состоит из трех составных частей: из пятиуглеродного сахара – пентозы, из азотистого основания и остатка фосфорной кислоты.
Сахар, входящий в состав нуклеотида, представляет собой пентозу, то есть он является пятиуглеродным сахаром. В зависимости от вида пентозы (дезоксирибоза или рибоза) различают молекулы ДНК и РНК .
Азотистые основания. Во всех типах нуклеиновых кислот: ДНК или РНК, содержатся основания четырех разных видов . В ДНК: аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц) и тимин (Т). В РНК вместо тимина (Т) урацил (У).
Фосфорная кислота. Нуклеиновые кислоты являются кислотами, потому что в их состав входит остаток фосфорной кислоты. Обратите внимание на то, что остаток фосфорной кислоты присоединен к сахару по гидроксильной группе 3’ и 5’ углеродом атома (рис. 5).
Это очень важно для понимания того, каким образом нуклеотиды образуют нуклеиновую кислоту. Они соединяются друг с другом с помощью т. н. фосфодиэфирной связи.
Фосфодиэфирная связь
Два нуклеотида образуют динуклеотид путем конденсации. В результате между фосфатной группой одного нуклеотида и гидроксогруппой сахара другого образуется т. н. фосфодиэфирная связь (рис. 6).
При синтезе полинуклеотидной цепи эта реакция повторяется несколько миллионов раз. Таким образом, полинуклеотид (рис. 7) строится путем образования фосфодиэфирных мостиков между 3’ и 5’ углеродами сахаров.
Фосфодиэфирные мостики возникают за счёт прочных ковалентных связей, это сообщает всем полинуклеотидным цепям прочность и стабильность, что очень важно, поскольку уменьшается риск повреждения (поломки) молекул ДНК.
Итак, нуклеиновые кислоты – это биополимеры, которые состоят из мономеров – нуклеотидов. В состав нуклеотидов входят три основные части, а именно пятиуглеродный сахар – пентоза, азотистые основания и остаток фосфорной кислоты. В зависимости от природы пентозы различают ДНК и РНК.
В состав ДНК входят аденин, цитозин, гуанин и тимин.
В состав РНК входят аденин, цитозин, гуанин, урацил.
Объединение нуклеотидов в нуклеиновую кислоту идет за счёт образования фосфодиэфирных мостиков, или фосфодиэфирной связи.
Структура молекулы ДНК
Нуклеиновые кислоты, как и белки, имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Первичная структура ДНК – это последовательность нуклеотидных остатков в полинуклеотидных цепях.
Вторичная структура – пространственная конфигурация полинуклеотидных цепей ДНК
В формировании вторичной структуры полинуклеотидной цепи важное значение имеют водородные связи, которые возникают на основе принципа комплементарности, то есть дополнительности или соответствия между парами оснований: аденином и тимином, гуанином и цитозином .
Иллюстрация принципа комплементарности.
Эти комплементарные пары способны образовывать между собой прочные водородные связи. Так, между аденином и тимином формируются две водородные связи, а между гуанином и цитозином – три водородные связи.
В 1953 году Джеймс Уотсон и Френсис Крик предложили пространственную модель структуры ДНК .
Рис. 9. Лауреаты Нобелевской премии «за создание пространственной модели ДНК»
Согласно этой модели, молекула ДНК представляет собой двухцепочечную правозакрученную спираль, состоящую из комплементарных друг другу антипараллельных цепей.
Эти цепи связаны друг с другом азотистыми основаниями. Если «раскрутить» молекулу ДНК, то она будет напоминать винтовую лестницу. Две цепочки – образованы остатками фосфорной кислоты и пентозы, а перекладины «лестницы» – азотистые основания, которые взаимодействуют друг с другом с помощью водородных связей.
Между аденином и тимином возникают две водородные связи, а между гуанином и цитозином – три.
Третичная структура ДНК
У всех живых организмов молекула ДНК плотно упакована с образованием сложных трехмерных структур. Нахождение ДНК в супер спирализованном состоянии дает возможность сделать молекулу более компактной .
У всех живых организмов двуспиральная молекула ДНК плотно упакована и образует сложные трехмерные структуры .
Рис. 11. Модели двухцепочечных ДНК
Двухцепочечная ДНК бактерий имеет кольцевидную форму и образует суперспираль. Суперспирализация необходима для упаковки громадной по клеточным меркам ДНК в малом объеме клетки.
Например, ДНК кишечной палочки имеет длину более 1 мм, в то время как длина клетки не превышает 5 мкм (в 1 мм = 1000 мкм) .
Хромосомы эукариот представляют собой суперспирализованные линейные молекулы ДНК .
В процессе упаковки эукариотическая ДНК обматывает белки – гистоны, располагающиеся вдоль ДНК через определенные интервалы. Эти белки образуют нуклеосомы (рис. 14). Вторым уровнем пространственной организации ДНК является образование хроматина – волокон, из которых состоят хромосомы.
В ядре каждой клетки тела человека, кроме половых клеток, содержится 23 пары хромосом (рис. 15). На каждую из них приходится по одной молекуле ДНК. Длина всех 46 молекул ДНК в одной клетке человека почти равна двум метрам, а число нуклеотидных пар в ней 3,2 млрд.
Так что, если бы молекула ДНК не была организована в плотную структуру, то наша жизнь была бы невозможна геометрически.
Функции молекулы ДНК
Функции ДНК – хранение и передача наследственной информации.
Хранение наследственной информации. Порядок расположения нуклеотидных остатков в молекуле ДНК определяет последовательность аминокислот в молекуле белка. В молекуле ДНК зашифрована вся информация о признаках и свойствах нашего организма.
Передача наследственной информации следующему поколению. Эта функция осуществляется, благодаря способности молекулы ДНК к самоудвоению – репликации. ДНК может распадаться на две комплементарные цепочки, и на каждой из них на основе того же принципа комплементарности восстановится исходная последовательность нуклеотидов.
История открытия нуклеиновых кислот
В научной литературе посвященной изучению строению молекулы ДНК, как правило, упоминается Джеймс Уотсон и Френсис Крик (рис. 9).
Но первооткрывателями нуклеиновых кислот был Фридрих Иоганн Мишер , швейцарский ученый, который работал в Германии.
В 1869 году Мишер занимался изучением животных клеток – лейкоцитов. Для получения лейкоцитов он использовал гнойные повязки, которые ему доставлялись из больниц. Он брал гной, отмывал лейкоциты и выделял из них белок.
В процессе исследований Мишеру удалось установить, что кроме белков, в лейкоцитах содержится ещё какое-то неизвестное вещество.
Оно выделялось в виде нитевидного или хлопьевидного осадка при создании кислой среды. При добавлении щелочи этот осадок растворялся.
Исследуя препарат лейкоцитов под микроскопом, Мишер обнаружил, что в процессе отмывания лейкоцитов соляной кислотой от них остаются ядра. Он сделал вывод, что в ядрах имеется неизведанное вещество, то есть новое вещество, которое он назвал нуклеином, от слова nucleus – ядро.
Кроме этого, по данным химического анализа Мишер установил, что это новое вещество состоит из углерода, водорода, кислорода и фосфора. Фосфорорганических соединений в то время было известно очень мало, поэтому Мишер пришел к выводу, что открыл новый класс соединений в ядре.
Так в XIX веке стало известно о существовании нуклеиновых кислот, но тогда никто не мог предположить, какая огромная роль принадлежит нуклеиновым кислотам в сохранении разнообразия наследственных признаков организмов.
Вещество наследственности
Первые доказательства того, что молекула ДНК заслуживает довольно серьёзного внимания, были получены 1944 году группой бактериологов во главе с Освальдом Эвери. Он много лет изучал пневмококки – микроорганизмы, вызывающие воспаления легких, или пневмонию. Эвери смешивал два вида пневмококков, один из которых вызывал заболевание, а другой – нет. Предварительно болезнетворные клетки убивали, и затем добавляли к ним пневмококки, которые не вызывали заболевание.
Результаты опытов были удивительны. Некоторые живые клетки после контакта с убитыми научились вызывать болезнь. Эвери удалось выяснить природу вещества, участвующего в процессе передачи информации от мертвых клеток живым (рис. 17). Этим веществом оказалась молекула ДНК.
РНК. Строение РНК
Рибонуклеиновая кислота (РНК) – полимер, мономерами которой являются рибонуклеотиды. Образование полимера происходит так же, как и у ДНК, за счет фосфодиэфирной связи между остатком фосфорной кислоты и рибозой.
Мономеры РНК в составе нуклеотидов содержат пятиуглеродный сахар (пентоза), фосфорную кислоту (остаток фосфорной кислоты) и азотистое основание .
Азотистые основания РНК – урацил, цитозин, аденин и гуанин. Моносахарид нуклеотида РНК представлен рибозой.
РНК – одноцепочечная молекула значительно меньших размеров, чем молекула ДНК.
Молекула РНК содержит от 75 до 10 000 нуклеотидов.
РНК-содержащие вирусы
Многие вирусы, например вирус гриппа, содержат в качестве единственной нуклеиновой кислоты молекулу РНК. РНК-содержащих вирусов, болезнетворных для человека, больше, чем ДНК-содержащих. Они вызывают полиомиелит, гепатит А, острые простудные заболевания.
Арбовирусы – вирусы, которые переносятся членистоногими. Являются возбудителями клещевого и японского энцефалита, а также желтой лихорадки.
Реовирусы, редкие возбудители респираторных и кишечных заболеваний человека, стали предметом особого научного интереса из-за того, что их генетический материал представлен в виде двухцепочечной молекулы РНК.
Также существуют ретровирусы, которые вызывают ряд онкологических заболеваний.
Типы РНК
В зависимости от строения и выполняемой функции различают три основных типа РНК: рибосомную, транспортную и информационную (матричную).
1. Информационная РНК
Как показали исследования, информационная РНК составляет 3-5 % от общего содержания РНК в клетке. Это одноцепочечная молекула, которая образовывается в процессе транскрипции на одной из цепей молекулы ДНК. Это связано с тем, что ДНК у ядерных организмов находятся в ядре, а синтез белка происходит на рибосомах в цитоплазме, поэтому возникла необходимость в «посреднике». Функцию «посредника» выполняет матричная РНК, она передает информацию о структуре белка из ядра клеток, где находится ДНК, к рибосомам, где эта информация реализуется.
В зависимости от объема копируемой информации, молекула матричной РНК может иметь различную длину.
Большинство матричных РНК существуют в клетке непродолжительное время. В бактериальных клетках существование таких РНК определяется минутами, а в клетках млекопитающих (в эритроцитах) синтез гемоглобина (белка) продолжается после утраты эритроцитами ядра в течение нескольких дней.
2. Рибосомная РНК
Рибосомные РНК составляют 80 % от всех рибосом, присутствующих в клетке. Эти РНК синтезируются в ядрышке, а в клетке они находятся в цитоплазме, где вместе с белками образуют рибосомы. На рибосомах происходит синтез белка. Здесь «код», заключенный в матричную РНК, транслируется в аминокислотную последовательность молекулы белка.
3. Транспортная РНК
Транспортные РНК образуются в ядре на ДНК, а затем переходят в цитоплазму.
На долю таких РНК приходится около 10 % от общего содержания РНК в клетке. Они имеют самые короткие молекулы из 80-100 нуклеотидов.
Транспортные РНК присоединяют к себе аминокислоту и транспортируют ее к месту синтеза белка, к рибосомам.
Все известные транспортные РНК за счет комплементарного взаимодействия между азотистыми основаниями образовывают вторичную структуру, по форме напоминающую лист клевера. В молекуле тРНК есть два активных участка – триплет антикодон на одном конце и акцепторный участок, присоединяющий аминокислоту, на другом.
Каждой аминокислоте соответствует комбинация из трех нуклеотидов, которая носит название триплет.
Кодирующие аминокислоты триплеты – кодоны ДНК – передаются в виде информации триплетов (кодонов) мРНК. У верхушки клеверного листа тРНК располагается триплет нуклеотидов, который комплементарен соответствующему кодону мРНК . Этот триплет различен для тРНК, переносящих разные аминокислоты, и кодирует именно ту аминокислоту, которая переносятся данной тРНК. Он получил название антикодон.
Акцепторный конец является «посадочной площадкой» для определенной аминокислоты.
Таким образом, различные типы РНК представляют собой единую функциональную систему, направленную на реализацию наследственной информации через синтез белка.
Гипотеза РНК мира
Концепция РНК мира заключается в том, что когда-то очень давно молекула РНК могла выполнять функцию как молекулы ДНК, так и белков.
В живых организмах практически все процессы происходят благодаря ферментам белковой природы. Белки, однако, не могут самореплицироваться и синтезируются в клетки на основании информации, заложенной в ДНК. Но и удвоение ДНК происходит только благодаря участию белков и РНК. Следовательно, образуется замкнутый круг, из-за которого в рамках теории возникновения жизни спонтанное возникновение такой сложной системы маловероятно.
В начале 1980-х годов в лаборатории ученых Чека и Олтмена (обладатели нобелевской премии по химии) в США была открыта каталитическая способность РНК. РНК-катализаторы были названы рибозимами .
Оказалось, что активный центр рибосом тоже содержит большое количество рибосомных РНК. Также РНК способны создавать двойную цепочку и само реплицироваться. То есть РНК могли существовать полностью автономно, катализируют метаболические реакции, например синтеза новых рибонуклеотидов, и самовоспроизводятся, сохраняя из поколения в поколение каталитические свойства. Накопление случайных мутаций привело к появлению РНК, катализирующих синтез определенных белков, являющихся более эффективными катализаторами, в связи с чем эти мутации закреплялись в ходе естественного отбора. Также возникли специализированные хранилища генетической информации – молекула ДНК, а РНК стала посредником между ДНК и белками.
Структура и функции АТФ
Как вы помните, нуклеиновые кислотысостоят из нуклеотидов. Оказалось, что в клетке нуклеотиды могут находиться в связанном состоянии или в свободном состоянии. В свободном состоянии они выполняют ряд важных для жизнедеятельности организма функций.
К таким свободным нуклеотидам относится молекула АТФ или аденозинтрифосфорная кислота (аденозинтрифосфат). Как и все нуклеотиды, АТФ состоит из пятиуглеродного сахара – рибозы, азотистого основания – аденина, и, в отличие от нуклеотидов ДНК и РНК, трех остатков фосфорной кислоты.
Важнейшая функция АТФ состоит в том, что она является универсальным хранителем и переносчиком энергии в клетке.
Все биохимические реакции в клетке, которые требуют затрат энергии, в качестве ее источника используют АТФ.
При отделении одного остатка фосфорной кислоты, АТФ переходит в АДФ (аденозиндифосфат). Если отделяется ещё один остаток фосфорной кислоты (что случается в особых случаях), АДФ переходит в АМФ (аденозинмонофосфат) .
При отделении второго и третьего остатков фосфорной кислоты освобождается большое количество энергии, до 40 кДж. Именно поэтому связь между этими остатками фосфорной кислоты называют макроэргической и обозначают соответствующим символом.
При гидролизе обычной связи выделяется (или поглощается) небольшое количество энергии, а при гидролизе макроэргической связи выделяется намного больше энергии (40 кДж). Связь между рибозой и первым остатком фосфорной кислоты не является макроэргической, при её гидролизе выделяется всего 14 кДж энергии.
Макроэргические соединения могут образовываться и на основе других нуклеотидов, например ГТФ (гуанозинтрифосфат) используется как источник энергии в биосинтезе белка, принимает участие в реакциях передачи сигнала, является субстратом для синтеза РНК в процессе транскрипции, но именно АТФ является наиболее распространенным и универсальным источником энергии в клетке.
АТФ содержится как в цитоплазме, так и в ядре, митохондриях и хлоропластах.
Таким образом, мы вспомнили, что такое АТФ, каковы её функции, и что такое макроэргическая связь.
Функции витаминов
Витамины – биологически активные органические соединения, которые в малых количествах необходимы для поддержания процессов жизнедеятельности в клетке.
Они не являются структурными компонентами живой материи, и не используются в качестве источника энергии.
Большинство витаминов не синтезируются в организме человека и животных, а поступают в него с пищей, некоторые синтезируются в небольших количествах микрофлорой кишечника и тканями (витамин D синтезируется кожей).
Потребность человека и животных в витаминах неодинакова и зависит от таких факторов как пол, возраст, физиологическое состояние и условия среды обитания. Некоторые витамины нужны не всем животным.
Например, аскорбиновая кислота, или витамин С, необходим человеку и другим приматам. Вместе с тем, он синтезируется в организме рептилий (моряки брали в плавания черепах, для борьбы с цингой – авитаминозом витамина С).
Витамины были открыты в конце XIX века благодаря работам русских ученых Н. И. Лунина и В. Пашутина, которые показали, что для полноценного питания необходимо не только наличие белков, жиров и углеводов, но и ещё каких-то других, на тот момент неизвестных, веществ.
В 1912 году польский ученый К. Функ , изучая компоненты шелухи риса, предохраняющей от болезни Бери-Бери (авитаминоз витамина В), предположил, что в состав этих веществ обязательно должны входить аминные группировки. Именно он предложили назвать эти вещества витаминами, то есть аминами жизни.
В дальнейшем было установлено, что многие из этих веществ аминогрупп не содержат, но термин витамины хорошо прижился в языке науки и практики.
По мере открытия отдельных витаминов, их обозначали латинскими буквами и называли в зависимости от выполняемых функций. Например, витамин Е назвали токоферол (от др.-греч. τόκος – «деторождение», и φέρειν – «приносить»).
Сегодня витамины делят по их способности растворяться в воде или в жирах.
К водорастворимым витаминам относят витамины H, C, P, В.
К жирорастворимым витаминам относят A, D, E, K(можно запомнить, как слово: кеда).
Как уже было отмечено, потребность в витаминах зависит от возраста, пола, физиологического состояния организма и среды обитания. В молодом возрасте отмечена явная нужда в витаминах. Ослабленный организм тоже требует больших доз этих веществ. С возрастом способность усваивать витамины падает.
Потребность в витаминах также определяется способностью организма их утилизировать.
Витамин B1 (тиамин)
В 1912 году польский ученый Казимир Функ получил из шелухи риса частично очищенный витамин B1 – тиамин. Ещё 15 лет понадобилось для получения этого вещества в кристаллическом состоянии.
Кристаллический витамин B1 бесцветен, обладает горьковатым вкусом и хорошо растворим в воде. Тиамин найден как в растительных, так и микробных клетках. Особенно много его в зерновых культурах и дрожжах.
Термическая обработка пищевых продуктов и различные добавки разрушают тиамин. При авитаминозе наблюдаются патологии нервной, сердечно-сосудистой и пищеварительной систем. Авитаминоз приводит к нарушению водного обмена и функции кроветворения. Один из ярких примеров авитаминоза тиамина – это развитие болезни Бери-Бери.
Витамин В1 широко применяется в медицинской практике для лечения различных нервных заболеваний, сердечно-сосудистых расстройств.
В хлебопечении тиамин вместе с другим витаминами – рибофлавином и никотиновой кислотой используется для витаминизации хлебобулочных изделий.
Витамин Е
В 1922 году Г. Эванс и А. Бишо открыли жирорастворимый витамин, названный ими токоферолом или витамином Е (дословно: «способствующий родам»).
Витамин Е в чистом виде – маслянистая жидкость. Он широко распространен в злаковых культурах, например в пшенице. Его много в растительных, животных жирах (рис. 6).
Много витамина E в моркови, в яйцах и молоке. Витамин E является антиоксидантом, то есть защищает клетки от патологического окисления, которое приводит их к старению и гибели. Он является «витамином молодости». Огромно значение витамина для половой системы, поэтому его часто называют витамином размножения.
Вследствие этого, дефицит витамина Е, в первую очередь, приводит к нарушению эмбриогенеза и работы репродуктивных органов.
Производство витамина Е основано на выделении его из зародышей пшеницы – методом спиртовой экстракции и отгонки растворителей при низких температурах.
В медицинской практике используют как природные, так и синтетические препараты – токоферола ацетат в растительном масле, заключенный в капсулу (знаменитый «рыбий жир»).
Препараты витамина Е используются как антиоксиданты при облучениях и других патологических состояниях, связанных с повышенным содержанием в организме ионизированных частиц и активных форм кислорода.
Кроме того, витамин Е назначают беременным женщинам, а также используют в комплексной терапии лечения бесплодия, при мышечной дистрофии и некоторых заболеваниях печени.
Витамин А
Витамин А был открыт Н. Драммондом в 1916 году.
Этому открытию предшествовали наблюдения за наличием жирорастворимого фактора в пище, необходимого для полноценного развития сельскохозяйственных животных.
Витамин А недаром занимает первое место в витаминном алфавите. Он участвует практически во всех процессах жизнедеятельности. Этот витамин необходим для восстановления и сохранения хорошего зрения.
Он также помогает вырабатывать иммунитет ко многим заболеваниям, в том числе и простудным.
Без витамина А невозможно здоровое состояние эпителия кожи. Если у вас «гусиная кожа», которая чаще всего появляется на локтях, бедрах, коленях, голенях, если появилась сухость кожи на руках или возникают другие подобные явления, это означает, что вам недостает витамина А.
Витамин А, как и витамин Е, необходим для нормального функционирования половых желез (гонад). При гиповитаминозе витамина А отмечено повреждение репродуктивной системы и органов дыхания.
Одним из специфических последствий недостатка витамина А является нарушение процесса зрения, в частности снижение способности глаз к темновой адаптации – куриная слепота. Авитаминоз приводит к возникновению ксерофтальмии и разрушению роговицы. Последний процесс необратим, и характеризуется полной потерей зрения. Гипервитаминоз приводит к воспалению глаз и нарушению волосяного покрова, потери аппетита и полному истощению организма.
Витамины группы А, в первую очередь, содержатся в продуктах животного происхождения: в печени, в рыбьем жире, в масле, в яйцах .
В продуктах растительного происхождения содержатся каротиноиды, которые в организме человека под действием фермента кератиназы переходят в витамин А.
Таким образом, Вы познакомились сегодня со структурой и функциями АТФ, а также вспомнили о значении витаминов и выяснили, как некоторые из них участвуют в процессах жизнедеятельности.
Авитаминоз и гиповитаминоз
При недостаточном поступлении витаминов в организм развивается первичный авитаминоз. Разные продукты содержат разное количество витаминов.
Например, морковь содержит много провитамина А (каротина), капуста содержит витамин С и т. д. Отсюда проистекает необходимость сбалансированной диеты, включающей в себя разнообразные продукты растительного и животного происхождения.
Авитаминоз при нормальных условиях питания встречается очень редко, гораздо чаще встречаются гиповитаминозы, которые связаны с недостаточным поступлением с пищей витаминов.
Гиповитаминоз может возникать не только в результате несбалансированного питания, но и как следствие различных патологий со стороны желудочно-кишечного тракта или печени, или в результате различных эндокринных или инфекционных заболеваний, которые приводят к нарушению всасывания витаминов в организме.
Некоторые витамины вырабатываются кишечной микрофлорой (микробиотой кишечника). Подавление биосинтетических процессов в результате действия антибиотиков может также привести к развитию гиповитаминоза, как следствия дисбактериоза.
Чрезмерное употребление пищевых витаминных добавок, а также лекарственных средств, содержащих витамины, приводит к возникновению патологического состояния – гипервитаминоза. Особенно это характерно для жирорастворимых витаминов, таких как A, D, E, K.
Список литературы
- Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
- Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010.
- Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012.
- Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. –